利用基因定点突变和基因重组的方法，在NDV和hPIV-3 HN和F蛋白的功能区域内外选择保守的65个氨基酸，共构建60个突变体，然后对各突变株蛋白的功能进行检测。在NDV和hPIV-3 HN和F蛋白分子上确定了关键氨基酸的位置和功能，阐明了两种病毒的细胞融合机制。.对NDV来说，HN蛋白的4个糖基化位点、HR区域内6个保守氨基酸位点和功能区域外的9个氨基酸位点突变后，发现N481、E401、G402、V469、Y526、T527位点对HN蛋白的促细胞融合活性有着重要影响，功能区域外的R403、Y470和 T528位点突变后抑制了NDV HN蛋白的表达，F蛋白N257D-N258D-Q259E、G271D-N272D 和 Q279E-Q281E联合突变体的蛋白表达率和细胞融合活性几乎为零，而Q204和Q205同时突变或者G244D和N245D同时突变能促进其细胞融合活性。对hPIV-3来说，HN蛋白的3个糖基化位点、9个受体结合活性和神经氨酸酶活性位点，6个六肽区保守氨基酸位点（除S257外）和9个羧基端保守三肽区位点对HN蛋白的促细胞融合活性有着不同程度的影响，其中R502、R253、C256和T532对HN蛋白的促细胞融合功能影响相对较大，是各活性区域的关键氨基酸。F蛋白的D143A-E145A、K263A-R265A、D268A-D270A和R475A-R476A突变体的促细胞融合活性有不同程度的降低但却保留着占野毒株95%以上的蛋白表达效率，而E223Q-K224A检测不到其蛋白表达率。最后，比较这两种病毒HN蛋白突变位点的功能，发现对于NDV，HN蛋白与F蛋白相互作用会受到HN蛋白受体活性的影响，而hPIV-3 HN蛋白突变株与F蛋白相互作用不会受到任何HN蛋白活性（包括受体结合活性）的影响。