FUNCTIONAL ANALYSIS OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE ISOZYMES (FBP-I AND FBP-II GENE PRODUCTS) IN CYANOBACTERIA
FUNCTIONAL ANALYSIS OF FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE ISOZYMES (FBP-I AND FBP-II GENE PRODUCTS) IN CYANOBACTERIA
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DOI：
10.1093/oxfordjournals.pcp.a029536
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发表时间：
1999
影响因子：
4.9
通讯作者：
M. Tamoi;T. Takeda;S. Shigeoka
中科院分区：
文献类型：
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作者：
M. Tamoi;T. Takeda;S. Shigeoka
聚球藻 PCC 7942 含有两种果糖 1,6 双磷酸酶同工酶（FBPase-I 和 FBPase-II），而集胞藻 PCC 6803 尽管存在两种 FBPase 同工酶基因，但仅含有一种（FBPase-I）[Tamoi 等人，2017]。 （1998）生物化学。生物物理学。艾达 1383：232]。我们现在证明，用卡那霉素抗性基因盒破坏编码 FBPase-II (fbp-II) 的基因不会影响聚球藻 PCC 7942 中的细胞生长、Chi 含量或 CO2 同化，而破坏编码 FBPase-I (fbp-I) 的基因是两种蓝藻中的致命突变。因此，很明显 FBPase-I 对于维持蓝藻的光合作用和糖异生是必需的。
Synechococcus PCC 7942 contains two fructose-1,6bisphosphatase isozymes (FBPase-I and FBPase-II), while Synechocystis PCC 6803 has only one (FBPase-I) in spite of the occurrence of two FBPase isozyme genes [Tamoi et al. (1998) Biochim. Biophys. Ada 1383: 232]. We now demonstrate that disruption of the gene encoding FBPase-II (fbp-II) with a kanamycin resistance gene cartridge does not affect cell growth, Chi content, or CO2 assimilation in Synechococcus PCC 7942, and disruption of the gene encoding FBPase-I (fbp-I) is a lethal mutation in both cyanobacteria. Accordingly, it is clear that FBPase-I is necessary to sustain photosynthesis and gluconeogenesis in cyanobacteria.