Thermal unfolding and aggregation of actin
Thermal unfolding and aggregation of actin
复制标题
肌动蛋白的热解折叠和聚集
DOI：
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
O. Nikolaeva
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Levitsky;A. Pivovarova;V. Mikhailova;O. Nikolaeva
肌动蛋白是自然界中含量最多的蛋白质之一。它存在于所有真核生物中，在许多不同的动态细胞过程中起着重要作用。此外，肌动蛋白是最普遍存在的蛋白质之一，因为最近在细菌中发现了肌动蛋白样蛋白。肌动蛋白丝（F - Actin）是一种高度动态的结构，可以存在于不同的构象状态，这些状态之间的转换可能在细胞骨架动力学和细胞运动中很重要。这些转变可由引起肌动蛋白丝稳定或不稳定的各种因素调节。在这篇综述中，我们从肌动蛋白热稳定性的变化来看肌动蛋白的稳定性和不稳定性；具体来说，我们总结和分析了用差示扫描量热法测量肌动蛋白热展开的现有数据。我们还分析了肌动蛋白热诱导聚集的体外数据，这一过程通常伴随着肌动蛋白热变性。在这方面，我们关注的是小热休克蛋白的作用，它可以阻止热变性肌动蛋白的聚集，但对肌动蛋白的热展开没有影响。因此，我们提出了一种描述F - actin热变性和聚集的机制。这一机制解释了肌动蛋白丝热展开的一些特殊特征，包括它们的稳定和不稳定的影响；它也可以解释小的热休克蛋白如何保护肌动蛋白细胞骨架免受热休克条件下大的不溶性聚集体积累造成的损伤。
Actin is one of the most abundant proteins in nature. It is found in all eukaryotes and plays a fundamental role in many diverse and dynamic cellular processes. Also, actin is one of the most ubiquitous proteins because actin‐like proteins have recently been identified in bacteria. Actin filament (F‐actin) is a highly dynamic structure that can exist in different conformational states, and transitions between these states may be important in cytoskeletal dynamics and cell motility. These transitions can be modulated by various factors causing the stabilization or destabilization of actin filaments. In this review, we look at actin stabilization and destabilization as expressed by changes in the thermal stability of actin; specifically, we summarize and analyze the existing data on the thermal unfolding of actin as measured by differential scanning calorimetry. We also analyze in vitro data on the heat‐induced aggregation of actin, the process that normally accompanies actin thermal denaturation. In this respect, we focus on the effects of small heat shock proteins, which can prevent the aggregation of thermally denatured actin with no effect on actin thermal unfolding. As a result, we have proposed a mechanism describing the thermal denaturation and aggregation of F‐actin. This mechanism explains some of the special features of the thermal unfolding of actin filaments, including the effects of their stabilization and destabilization; it can also explain how small heat shock proteins protect the actin cytoskeleton from damage caused by the accumulation of large insoluble aggregates under heat shock conditions.
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--
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