Nucleotide trapping at the ATPase site of myosin subfragment 1 by a new interthiol crosslinking.
Nucleotide trapping at the ATPase site of myosin subfragment 1 by a new interthiol crosslinking.
复制标题
通过新的硫醇间交联将核苷酸捕获在肌球蛋白亚片段 1 的 ATP 酶位点上。
DOI：
10.1073/pnas.83.7.2037
复制
发表时间：
1986
影响因子：
11.1
通讯作者：
R. Kassab
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Chaussepied;D. Mornet;R. Kassab
当反应性巯基 SH1 已被封闭的肌球蛋白亚片段 1 衍生物与 N,N'-对亚苯基二酰亚胺或 5,5'-二硫代双（2-硝基苯甲酸）反应时，20-kDa 结构域的反应性巯基 SH2 与重链 50-kDa 结构域的硫醇交联。交联导致大量 Mg2+-核苷酸稳定捕获在 ATP 酶位点上。
When myosin subfragment 1 derivatives in which the reactive sulfhydryl SH1 has been blocked react with N,N'-p-phenylenedimaleimide or 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid), the reactive sulfhydryl group SH2 of the 20-kDa domain is crosslinked with a thiol of the 50-kDa domain of the heavy chain. The crosslink induces the stable trapping of a significant amount of Mg2+-nucleotide in the ATPase site.