Identification and purification of a cytosolic phosphotyrosyl protein phosphatase from bovine spleen.
Identification and purification of a cytosolic phosphotyrosyl protein phosphatase from bovine spleen.
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牛脾细胞质磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶的鉴定和纯化。
DOI：
10.1016/0003-2697(87)90469-6
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发表时间：
1987
影响因子：
2.9
通讯作者：
L. Reed
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Tung;L. Reed
从牛脾中高度纯化了一种表观Mrof 60，000的蛋白酪氨酸激酶，并用于磷酸化酪氨酸残基上的聚（Glu，Tyr）（4：1），以研究来自该组织的磷酸酪氨酸蛋白磷酸酶。牛脾提取物中约70%的磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶活性被DEAE-Sepharose吸附。磷酸纤维素上洗脱的磷酸酪氨酰蛋白磷酸酶的色谱法表明存在至少两种物质，一种不与磷酸纤维素结合，另一种结合并在约0.5 M NaCl下洗脱。不与磷酸纤维素结合的磷酸酶通过在聚（1-赖氨酸）-琼脂糖、1-酪氨酸-琼脂糖、聚（Glu，Tyr）-琼脂糖和Sephacryl S-200上连续层析进一步纯化。该酶的表观Mr为50，000（用凝胶过滤法估算）和52，000（用NaDodSO 4-聚丙烯酰胺凝胶电泳法估算）。该酶的最适pH值为6.5-7.0，受Zn ~（2+）和钒酸根离子的抑制，受EDTA的刺激。氟化钠和焦磷酸钠，磷酸丝氨酰蛋白磷酸酶的抑制剂，对酶没有影响。1型磷酸丝氨酰/苏氨酰磷酸酶的蛋白质抑制剂也无效。
A protein tyrosine kinase with an apparent Mrof 60,000 was highly purified from bovine spleen and used to phosphorylate poly(Glu,Tyr) (4:1) on tyrosine residues for the study of phosphotyrosyl protein phosphatases from this tissue. About 70% of the phosphotyrosyl protein phosphatase activity in extracts of bovine spleen was adsorbed on DEAE-Sepharose. Chromatography of the eluted phosphotyrosyl protein phosphatases on phosphocellulose indicated the presence of at least two species, one that did not bind to the phosphocellulose and a second species that did bind and was eluted at about 0.5 m NaCl. The phosphatase that did not bind to phosphocellulose was further purified by successive chromatography on poly(l-lysine)-Sepharose, l-tyrosine-agarose, poly(Glu,Tyr)-Sepharose, and Sephacryl S-200. The enzyme had an apparent Mrof 50,000 as estimated by gel filtration and 52,000 as estimated by NaDodSO4-polyacrylamide gel electrophoresis. The phosphatase exhibited a pH optimum of 6.5–7.0, was inhibited by Zn2+and vanadate ions, and was stimulated by EDTA. Sodium fluoride and sodium pyrophosphate, inhibitors of phosphoseryl protein phosphatases, had no effect on the enzyme. Protein inhibitors of type 1 phosphoseryl/threonyl phosphatase were also ineffective.
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