Elucidation of the cause for reduced activity of abnormal human plasmin containing an Ala55‐Thr mutation: importance of highly conserved Ala55 in serine proteases
Elucidation of the cause for reduced activity of abnormal human plasmin containing an Ala55‐Thr mutation: importance of highly conserved Ala55 in serine proteases
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阐明含有 Ala55-Thr 突变的异常人纤溶酶活性降低的原因：高度保守的 Ala55 在丝氨酸蛋白酶中的重要性
DOI：
10.1016/s0014-5793(98)00280-4
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发表时间：
1998
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
H. Umeyama
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mayuko Takeda;H. Umeyama
在丝氨酸蛋白酶中，Ala55是高度保守的，位于催化三联体的后面。人纤溶酶的活性被A55T取代而降低，表明Ala55在催化中的重要性。在本研究中，A55T人纤溶酶的三维模型显示，Thr55Oγ1和His57N γ 2之间的不寻常氢键将His57改变为无活性构象，其中His57不能接受来自Ser 195的质子作为催化碱基。我们的结果表明，Ala55对His57的活性构象有很大的贡献，并保证了质子从Ser 195转移到His57。
In serine proteases, Ala55is highly conserved and located just behind the catalytic triad. That the activity of human plasmin is reduced by the A55T substitution indicates the importance of Ala55in catalysis. In the present study, the 3-D model of A55T human plasmin shows that an unusual hydrogen bond between Thr55Oγ1 and His57Nϵ2 alters His57into an inactive conformation in which His57cannot accept a proton from Ser195as a catalytic base. Our results demonstrate that Ala55contributes heavily to the active conformation of His57and ensures the proton transfer from Ser195to His57.
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DOI：
10.1016/s0021-9258(19)39298-1
发表时间：
1990-04
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
T. Petersen;M. Martzen;A. Ichinose;E. Davie
通讯作者：
T. Petersen;M. Martzen;A. Ichinose;E. Davie
扰动胰蛋白酶中 Asp102 的极地环境：替换保守 Ser214 的后果。
影响因子：
2.9
作者：
McGrath,ME;Vásquez,JR;Craik,CS;Yang,AS;Honig,B;Fletterick,RJ
通讯作者：
Fletterick,RJ
影响因子：
56.9
作者：
CRAIK, CS;ROCZNIAK, S;RUTTER, WJ
通讯作者：
RUTTER, WJ
影响因子：
2.9
作者：
WARSHEL, A;NARAYSZABO, G;HWANG, JK
通讯作者：
HWANG, JK