Hallucinating symmetric protein assemblies.
Hallucinating symmetric protein assemblies.
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DOI：
10.1126/science.add1964
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发表时间：
2022-10-07
期刊：
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--
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
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作者：
深度学习生成方法提供了一个广泛探索天然蛋白质序列和结构之外的蛋白质结构空间的机会。在这里，我们使用深度网络幻觉来生成广泛的对称蛋白质同源寡聚体，仅给出原聚体数量和原聚体长度的规范。7个设计的晶体结构非常接近计算模型（中位数RMSD：0.6 μ m），3个巨大的10纳米环的cryoEM结构具有高达1550个残基和C33对称性;所有这些都与以前解决的结构有很大不同。我们的研究结果突出了可以使用深度学习生成的新蛋白质结构的丰富多样性，并为设计纳米机器和生物材料的日益复杂的组件铺平了道路。
Deep learning generative approaches provide an opportunity to broadly explore protein structure space beyond the sequences and structures of natural proteins. Here we use deep network hallucination to generate a wide range of symmetric protein homo-oligomers given only a specification of the number of protomers and the protomer length. Crystal structures of 7 designs are very close to the computational models (median RMSD: 0.6 Å), as are 3 cryoEM structures of giant 10 nanometer rings with up to 1550 residues and C33 symmetry; all differ considerably from previously solved structures. Our results highlight the rich diversity of new protein structures that can be generated using deep learning, and pave the way for the design of increasingly complex components for nanomachines and biomaterials.
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DOI：
10.1073/pnas.2113883119
发表时间：
2022-03-15
影响因子：
11.1
作者：
Johnston IG;Dingle K;Greenbury SF;Camargo CQ;Doye JPK;Ahnert SE;Louis AA
通讯作者：
Louis AA
影响因子：
64.8
作者：
Jumper J;Evans R;Pritzel A;Green T;Figurnov M;Ronneberger O;Tunyasuvunakool K;Bates R;Žídek A;Potapenko A;Bridgland A;Meyer C;Kohl SAA;Ballard AJ;Cowie A;Romera-Paredes B;Nikolov S;Jain R;Adler J;Back T;Petersen S;Reiman D;Clancy E;Zielinski M;Steinegger M;Pacholska M;Berghammer T;Bodenstein S;Silver D;Vinyals O;Senior AW;Kavukcuoglu K;Kohli P;Hassabis D
通讯作者：
Hassabis D
影响因子：
14.8
作者：
Huang PS;Feldmeier K;Parmeggiani F;Velasco DAF;Höcker B;Baker D
通讯作者：
Baker D
影响因子：
14.9
作者：
wwPDB consortium
通讯作者：
wwPDB consortium
影响因子：
13.6
作者：
Guerra P;González-Alamos M;Llauró A;Casañas A;Querol-Audí J;de Pablo PJ;Verdaguer N
通讯作者：
Verdaguer N