Unique Fragmentation of Singly Charged DEST Cross-Linked Peptides
Unique Fragmentation of Singly Charged DEST Cross-Linked Peptides
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单电荷 DEST 交联肽的独特断裂
DOI：
10.1007/s13361-012-0372-4
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发表时间：
2012
影响因子：
3.2
通讯作者：
J. Reilly
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yi He;M. Lauber;J. Reilly
先前已经表明，当交联剂辛二硫代亚胺酸二乙酯（DEST）与蛋白质的伯胺反应以产生脒化残基时，伯胺保持其高碱性，并且交联物质可以通过强阳离子交换而富集。现在证明，单电荷DEST交联肽离子的碰撞激活会导致交联位点的优先切割。所得产物离子促进交联肽的检测和鉴定。
It has previously been shown that when cross-linking reagent diethyl suberthioimidate (DEST) reacts with primary amines of proteins to yield amidinated residues, the primary amines retain their high basicity, and cross-linked species can be enriched by strong cation exchange. It is now demonstrated that collisional activation of singly-charged DEST cross-linked peptide ions leads to preferential cleavage at the cross-linked sites. The resulting product ions facilitate the detection and identification of cross-linked peptides.
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影响因子：
15
作者：
Trester-Zedlitz, M;Kamada, K;Muir, TW
通讯作者：
Muir, TW
影响因子：
7.4
作者：
Chowdhury, Saiful M.;Du, Xiuxia;Tolic, Nikola;Wu, Si;Moore, Ronald J.;Mayer, M. Uljana;Smith, Richard D.;Adkins, Joshua N.
通讯作者：
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Mueller, Mathias Q.;Dreiocker, Frank;Sinz, Andrea
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Sinz, Andrea
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作者：
Lee, Young Jin;Lackner, Laura L.;Phinney, Brett S.
通讯作者：
Phinney, Brett S.
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2.3
作者：
Dreiocker, Frank;Mueller, Mathias Q.;Schaefer, Mathias
通讯作者：
Schaefer, Mathias