Recent progress in understanding Alzheimer's β-amyloid structures.
Recent progress in understanding Alzheimer's β-amyloid structures.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2011.02.002
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发表时间：
2011-06
影响因子：
13.8
通讯作者：
Grigorieff, Nikolaus
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Faendrich, Marcus;Schmidt, Matthias;Grigorieff, Nikolaus
由β-淀粉样多肽(A-β)形成的淀粉样纤维、原纤维和低聚物代表了阿尔茨海默病的一个特征。β多肽衍生的集合体可能对疾病的发生至关重要，但确定它们的原子结构已被证明是一个重大挑战。过去五年的进展产生了大量的新数据，这些数据是通过改进的方法获得的，包括电子冷冻显微镜和核磁共振。现在有可能解析全球纤维拓扑和原细丝内的跨β片层组织，并确定对稳定特定组件中的二级结构元件和肽构象至关重要的残基。这些数据极大地提高了我们对Aβ聚集机制的理解，并阐明了特定构象与神经退行性病变的可能相关性。
The formation of amyloid fibrils, protofibrils and oligomers from the β-amyloid (Aβ) peptide represents a hallmark of Alzheimer’s disease. Aβ peptide-derived assemblies might be crucial for disease onset, but determining their atomic structures has proven to be a major challenge. Progress over the last five years has yielded substantial new data obtained with improved methodologies including electron cryo-microscopy and NMR. It is now possible to resolve the global fibril topology and the cross-β sheet organization within protofilaments, and to identify residues that are critical for stabilizing secondary structural elements and peptide conformations within specific assemblies. These data have significantly enhanced our understanding of the mechanism of Aβ aggregation and illuminated the possible relevance of specific conformers for neurodegenerative pathologies.
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DOI：
10.1073/pnas.0904532106
发表时间：
2010-02-02
影响因子：
11.1
作者：
Friedrich, Ralf P.;Tepper, Katharina;Faendrich, Marcus
通讯作者：
Faendrich, Marcus
DOI：
10.1073/pnas.0703793104
发表时间：
2007-12-04
影响因子：
11.1
作者：
Habicht, Gernot;Haupt, Christian;Faendrich, Marcus
通讯作者：
Faendrich, Marcus
DOI：
10.1073/pnas.0911281106
发表时间：
2009-12-01
影响因子：
11.1
作者：
Hu, Xiaoyan;Crick, Scott L.;Lee, Jin-Moo
通讯作者：
Lee, Jin-Moo
影响因子：
5.6
作者：
Klement, Karolin;Wieligmann, Karin;Faendrich, Marcus
通讯作者：
Faendrich, Marcus
影响因子：
11.4
作者：
Kuperstein, Irina;Broersen, Kerensa;De Strooper, Bart
通讯作者：
De Strooper, Bart