Identification of the first steps in charge separation in bacterial photosynthetic reaction centers of Rhodobacter sphaeroides by ultrafast mid-infrared spectroscopy: electron transfer and protein dynamics.
Identification of the first steps in charge separation in bacterial photosynthetic reaction centers of Rhodobacter sphaeroides by ultrafast mid-infrared spectroscopy: electron transfer and protein dynamics.
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通过超快中红外光谱鉴定球形红杆菌细菌光合反应中心电荷分离的第一步：电子转移和蛋白质动力学。
作者：
N. Pawlowicz;R. van Grondelle;I. V. van Stokkum;J. Breton;Michael R. Jones;M. Groot
利用1600 ~ 1800 cm（-1）波长范围内的时间分辨可见光抽运/中红外（mid-IR）探针光谱研究了室温下类球红细菌反应中心（RC）的电子转移、自由基对弛豫和蛋白质弛豫过程。在600 nm（非选择性激发）、800 nm（单体细菌叶绿素（BChl）辅因子的直接激发）和860 nm（初级供体（P）BChl（P（L）/P（M））的二聚体的直接激发）下激发具有和不具有醌电子受体Q（A）的野生型RC。在1600和1800 cm（-1）之间的区域包括与辅因子和蛋白质的羰基（C=O）伸缩振动模式相关的吸收变化。在RC的光激发之后，初级电子供体P激发单重态（P*）在3.7 ps的时间尺度上衰减到状态P（+）B（L）（-）（其中B（L）是辅助BChl电子受体）。这是首次报道P（+）B（L）（-）的中红外吸收光谱;差谱表明B（L）的9-酮基C=O伸缩位于1670-1680 cm（-1）附近。在随后的约1 ps的电子转移到细菌脱镁叶绿素H（L）后，形成P（+）H（L）（-）状态。对数据的顺序分析和同时靶分析表明，P（+）H（L）（-）自由基对在约20 ps的时间尺度上弛豫，伴随着P（L）（+）和P（M）（+）带的相对比率的变化，以及1640 cm（-1）处带振幅的微小变化，这可能暂时归因于酰胺C= O到自由基对的形成。我们的结论是，与P（+）H（L）（-）弛豫相关的自由能下降是由于二聚体的P（L）半上的电子空穴的局部化增加，进一步的结果是电场的减少，导致一个或多个酰胺C=O振荡器的斯塔克位移。
Time-resolved visible pump/mid-infrared (mid-IR) probe spectroscopy in the region between 1600 and 1800 cm(-1) was used to investigate electron transfer, radical pair relaxation, and protein relaxation at room temperature in the Rhodobacter sphaeroides reaction center (RC). Wild-type RCs both with and without the quinone electron acceptor Q(A), were excited at 600 nm (nonselective excitation), 800 nm (direct excitation of the monomeric bacteriochlorophyll (BChl) cofactors), and 860 nm (direct excitation of the dimer of primary donor (P) BChls (P(L)/P(M))). The region between 1600 and 1800 cm(-1) encompasses absorption changes associated with carbonyl (C=O) stretch vibrational modes of the cofactors and protein. After photoexcitation of the RC the primary electron donor P excited singlet state (P*) decayed on a timescale of 3.7 ps to the state P(+)B(L)(-) (where B(L) is the accessory BChl electron acceptor). This is the first report of the mid-IR absorption spectrum of P(+)B(L)(-); the difference spectrum indicates that the 9-keto C=O stretch of B(L) is located around 1670-1680 cm(-1). After subsequent electron transfer to the bacteriopheophytin H(L) in approximately 1 ps, the state P(+)H(L)(-) was formed. A sequential analysis and simultaneous target analysis of the data showed a relaxation of the P(+)H(L)(-) radical pair on the approximately 20 ps timescale, accompanied by a change in the relative ratio of the P(L)(+) and P(M)(+) bands and by a minor change in the band amplitude at 1640 cm(-1) that may be tentatively ascribed to the response of an amide C=O to the radical pair formation. We conclude that the drop in free energy associated with the relaxation of P(+)H(L)(-) is due to an increased localization of the electron hole on the P(L) half of the dimer and a further consequence is a reduction in the electrical field causing the Stark shift of one or more amide C=O oscillators.
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含有蒽醌、萘醌或苯醌代替泛醌的反应中心的自由基对能量学和衰变机制。
DOI：
10.1016/0005-2728(86)90243-4
发表时间：
1986
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
Woodbury,NW;Parson,WW;Gunner,MR;Prince,RC;Dutton,PL
通讯作者：
Dutton,PL
QA 还原对 HA 10a-酯 C==O IR 振动模式的静电影响通过球形红杆菌反应中心残基 Glu L104 和 Trp L100 的突变证明。
DOI：
10.1021/bi962871k
发表时间：
1997
期刊：
Biochemistry.
影响因子：
--
作者：
Breton,J;Nabedryk,E;Allen,JP;Williams,JC
通讯作者：
Williams,JC
光合反应中心动力学的皮秒红外研究。
DOI：
10.1073/pnas.90.11.5247
发表时间：
1993
影响因子：
11.1
作者：
Maiti,S;Cowen,BR;Diller,R;Iannone,M;Moser,CC;Dutton,PL;Hochstrasser,RM
通讯作者：
Hochstrasser,RM
球形红杆菌反应中心的飞秒相干瞬态红外光谱。
DOI：
10.1073/pnas.91.22.10360
发表时间：
1994
影响因子：
11.1
作者：
Maiti,S;Walker,GC;Cowen,BR;Pippenger,R;Moser,CC;Dutton,PL;Hochstrasser,RM
通讯作者：
Hochstrasser,RM
来自球形红假单胞菌的分离光合反应中心的纳秒荧光。
DOI：
10.1016/0005-2728(84)90205-6
发表时间：
1984
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
Woodbury,NW;Parson,WW
通讯作者：
Parson,WW