Cysteine 254 can cooperate with active site cysteine 247 in reactivation of 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid)-inactivated rhodanese as determined by site-directed mutagenesis.
Cysteine 254 can cooperate with active site cysteine 247 in reactivation of 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid)-inactivated rhodanese as determined by site-directed mutagenesis.
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通过定点诱变确定，半胱氨酸 254 可以与活性位点半胱氨酸 247 配合重新激活 5,5-二硫代双（2-硝基苯甲酸）失活的硫氰酸酶。
DOI：
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Horowitz,PM
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Miller-Martini,DM;Hua,S;Horowitz,PM
