Metalloprotein entatic control of ligand-metal bonds quantified by ultrafast x-ray spectroscopy.
Metalloprotein entatic control of ligand-metal bonds quantified by ultrafast x-ray spectroscopy.
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DOI：
10.1126/science.aam6203
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发表时间：
2017-06-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Solomon EI
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mara MW;Hadt RG;Reinhard ME;Kroll T;Lim H;Hartsock RW;Alonso-Mori R;Chollet M;Glownia JM;Nelson S;Sokaras D;Kunnus K;Hodgson KO;Hedman B;Bergmann U;Gaffney KJ;Solomon EI
多功能蛋白细胞色素c(Cytc)通过调节血红素铁和蛋氨酸残基中硫之间的结合，在电子传递和细胞凋亡中发挥关键作用。这种铁-S(蛋氨酸)键太弱，在没有蛋白质限制的情况下无法持续存在。我们用光激光脉冲断裂了Fe2+-Cytc中的键，并用X射线自由电子激光的超快x射线脉冲监测了蛋白质活性中心内的键重构，确定了Fe-S(蛋氨酸)的键热比没有蛋白质约束时大~4千卡/摩尔。4千卡/摩尔与其他系统中稳定效应的计算相当，表明生物系统如何利用适度但可获得的能级的内在态来调节化学功能。
The multifunctional protein cytochrome c (cyt c) plays key roles in electron transport and apoptosis, switching function by modulating bonding between a heme iron and the sulfur in a methionine residue. This Fe–S(Met) bond is too weak to persist in the absence of protein constraints. We ruptured the bond in ferrous cyt c using an optical laser pulse and monitored the bond reformation within the protein active site using ultrafast x-ray pulses from an x-ray free-electron laser, determining that the Fe–S(Met) bond enthalpy is ~4 kcal/mol stronger than in the absence of protein constraints. The 4 kcal/mol is comparable with calculations of stabilization effects in other systems, demonstrating how biological systems use an entatic state for modest yet accessible energetics to modulate chemical function.
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