Structural studies of rat cathepsin E: amino-terminal structure and carbohydrate units of mature enzyme.
Structural studies of rat cathepsin E: amino-terminal structure and carbohydrate units of mature enzyme.
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大鼠组织蛋白酶 E 的结构研究：成熟酶的氨基末端结构和碳水化合物单位。
DOI：
10.1016/0006-291x(90)90914-9
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发表时间：
1990
影响因子：
3.1
通讯作者：
S. Gasa
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Yonezawa;T. Takahashi;M. Ichinose;K. Miki;J. Tanaka;S. Gasa
鉴定了大鼠胃组织蛋白酶E的氨基末端结构，并与人胃组织蛋白酶E原和其他天冬氨酸蛋白酶的相应区域进行了比较。比对结果显示，在天冬氨酸蛋白酶中，组织蛋白酶E的氨基末端结构最长，表明该酶的激活肽（前肽）长度为39个残基。低聚糖单位分析表明，大鼠组织蛋白酶E具有一个n连接的碳水化合物单位，可能是高甘露糖型的。没有证据表明大鼠组织蛋白酶E中存在o链糖。
The amino-terminal structure of rat gastric cathepsin E was identified and compared with the corresponding regions of human procathepsin E and other aspartic proteinases. The alignment revealed that cathepsin E has the most extended amino-terminal structure in aspartic proteinases, thus suggesting that the activation peptide (propeptide) of the human enzyme is 39-residues long. Analysis of oligosaccharide units suggested that rat cathepsin E possesses one N-linked carbohydrate unit, probably of the high mannose type. No evidence was obtained for the presence of O-linked sugars in rat cathepsin E.
组织蛋白酶 D 蛋白水解加工区域的结构。
DOI：
--
发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Yonezawa,S;Takahashi,T;Wang,XJ;Wong,RN;Hartsuck,JA;Tang,J
通讯作者：
Tang,J