Specific features and assembly of the plant mitochondrial complex I revealed by cryo-EM.
Specific features and assembly of the plant mitochondrial complex I revealed by cryo-EM.
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DOI：
10.1038/s41467-020-18814-w
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发表时间：
2020-10-15
影响因子：
16.6
通讯作者：
Hashem Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Soufari H;Parrot C;Kuhn L;Waltz F;Hashem Y
线粒体是真核细胞的动力源，也是重要代谢反应的场所。复合物 I 或 NADH：泛醌氧化还原酶是电子进入线粒体呼吸链的主要入口位点，并构成最大的呼吸复合物。其结构和组成因真核生物物种而异。然而，高分辨率结构仅适用于一组真核生物，即后康生物。在植物中，仅进行了生化研究，已经暗示了绿色谱系中复合物 I 的特殊组成。在这里，我们报告了植物线粒体复合物 I 的几种冷冻电子显微镜结构。我们描述了植物呼吸复合物 I 的结构和组成，包括由碳酸酐酶组成的祖先线粒体结构域。我们证明碳酸酐酶是一种异源三聚体复合物，仅具有一个保守的活性位点。该结构域对于复合物 I 以及由心磷脂和磷脂酰肌醇组成的特殊脂质复合物的整体稳定性至关重要。此外，我们还描述了一种植物特异性复合物 I 组装中间体的结构，该中间体缺乏整个 PD 模块，且存在成熟因子 GLDH。 GLDH 阻止植物特异性 P1 蛋白的结合，该蛋白负责 PP 与 PD 模块的连接。电子通过复合物 I 进入线粒体呼吸链。在这里，作者报告了成熟植物复合物 I 及其组装中间体之一的高分辨率结构，突出了植物特有的特征，包括祖先碳酸酐酶结构域。
Mitochondria are the powerhouses of eukaryotic cells and the site of essential metabolic reactions. Complex I or NADH:ubiquinone oxidoreductase is the main entry site for electrons into the mitochondrial respiratory chain and constitutes the largest of the respiratory complexes. Its structure and composition vary across eukaryote species. However, high resolution structures are available only for one group of eukaryotes, opisthokonts. In plants, only biochemical studies were carried out, already hinting at the peculiar composition of complex I in the green lineage. Here, we report several cryo-electron microscopy structures of the plant mitochondrial complex I. We describe the structure and composition of the plant respiratory complex I, including the ancestral mitochondrial domain composed of the carbonic anhydrase. We show that the carbonic anhydrase is a heterotrimeric complex with only one conserved active site. This domain is crucial for the overall stability of complex I as well as a peculiar lipid complex composed of cardiolipin and phosphatidylinositols. Moreover, we also describe the structure of one of the plant-specific complex I assembly intermediates, lacking the whole PD module, in presence of the maturation factor GLDH. GLDH prevents the binding of the plant specific P1 protein, responsible for the linkage of the PP to the PD module. Electrons enter the mitochondrial respiratory chain via complex I. Here, the authors report high-resolution structures of mature plant complex I and one of its assembly intermediates, highlighting plant-specific features including an ancestral carbonic anhydrase domain.
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