Mechanisms of chaperonins and down-stream factors in assisted proetin folding and assembly (A01)

伴侣蛋白与酪蛋白复合体，蛋白与酪蛋白的结合ATP-abhängigen反应[j]。in dem jewelry ein ein ein inzelnes proteinmolek<e:1> l ohne Aggregationsgefahr falten kann。生物物理与生物化学技术研究进展，蛋白质机制研究进展。Faltungsreaktionen了麻省理工学院帮助冯Einzelmolekul-FRET和H / D-Austausch untersucht,麻省理工学院的民主党ziel4祖茂堂对以色列立sich spontane Chaperonin-vermittelte褶积unter-scheiden。

Chaperonine sind zylindrische Proteinkomplexe, die die Faltung neusynthetisierter Proteine in einer ATP-abhängigen Reaktion vermitteln. Sie bilden ein abgeschlossenes Kompartiment, in dem jeweils ein einzelnes Proteinmolekül ohne Aggregationsgefahr falten kann. Biophysikalische und biochemi-sche Techniken werden verwendet, um den Mechanismus der Chaperonin-vermittelten Proteinfaltung zu entschlüsseln. Faltungsreaktionen werden mit Hilfe von Einzelmolekül-FRET und H/D-Austausch untersucht, mit dem Ziel zu verstehen, wie sich spontane und Chaperonin-vermittelte Faltung unter-scheiden.