Structure-function analysis of the Escherichia coli periplasmic chaperone SurA

他们是革兰氏阴性的机械师，也是我们的监护人。在DEM中，胞外型多肽-脯氨酰-异构酶(PPIase)的功能是Vorhaben soll Daher der Der Der PPIase。这是一种新的蛋白质膜的形成过程。DAS蛋白质来自于氨基酸终止区Bisher unbekannter Funktion，zwei sich anschlie lie enden PPIase-Domänen and einer Kurzen，C-Terminalen Sequenz aufgebaut。Behrens等人。[1]Zeigten，da？Sura in vivo jedoch primär die Funktion eines Guperons Hat，während die Isomaseaktivität，wennüBerhaupt，Nur eine untergeordnete Rolle spelt：Eine Sura-Variante，in der beide PIase-Domänen deltiert sind，ERFüllt Dive in vivo-Funktion des intakten Surhezu vollständig and vermittelt Chaperon-Aktitiität.Zudem wurde nachgewiesen，da？Sura selektiv.他说：“这是一件非常重要的事情。”我在生物化学中研究蛋白质的特性和结构功能的基础上，根据生物化学中的底物和辅助性功能，研究蛋白质的结构和功能。[1]Behrens，S.，Maier，R.，de Cock，H.，Schmid.F.X.和C.A.葛罗斯(2001).EMBO J.20：285-294.[2]Bitto，E.and D.McKay(2002).结构10：1489-1498。

Die molekularen Mechanismen im Periplasma Gram-negativer Bakterien wirkender Chaperone sind weitgehend ungeklärt. In dem hier beantragten Vorhaben soll daher der Chaperonfunktion der periplasmatischen Peptidyl-Prolyl-Isomerase (PPIase) SurA aus Escherichia coli nachgegangen werden. SurA ist entscheidend an der Reifung der Proteine der äußeren Membran beteiligt. Das Protein ist aus einer aminoterminalen Region bisher unbekannter Funktion, zwei sich anschließenden PPIase-Domänen und einer kurzen, C-terminalen Sequenz aufgebaut. Behrens et al. [1] zeigten, daß SurA in vivo jedoch primär die Funktion eines Chaperons hat, während die Isomeraseaktivität, wenn überhaupt, nur eine untergeordnete Rolle spielt: eine SurA-Variante, in der beide PPIase-Domänen deletiert sind, erfüllt die in vivo-Funktion des intakten SurA-Proteins nahezu vollständig und vermittelt Chaperon-Aktivität in vitro. Zudem wurde nachgewiesen, daß SurA selektiv in vitro neu-synthetisierte Porine bindet. Diese Befunde deuten darauf hin, daß SurA möglicherweise ein auf die Porin-Biogenese spezialisiertes Chaperon des Periplasmas ist. Im Rahmen des hier beantragten Vorhabens soll die molekulare Basis der Substratspezifität und der Chaperonfunktion des SurA-Proteins in biochemischen Studien charakterisiert und die Struktur-Funktionsbeziehung in SurA - die Struktur des Proteins wurde kürzlich kristallograpisch gelöst [2] - genetisch geklärt werden. [1] Behrens, S., Maier, R., de Cock, H., Schmid, F.X. und C.A. Gross (2001). EMBO J. 20: 285-294.[2] Bitto, E. und D. McKay (2002). Structure 10: 1489-1498.