Cross-bridge duty cycle in isometric contraction of skeletal myofibrils.
Cross-bridge duty cycle in isometric contraction of skeletal myofibrils.
复制标题
骨骼肌原纤维等长收缩的跨桥占空比。
DOI：
10.1021/bi7023223
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Borejdo,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Muthu,P;Talent,JM;Gryczynski,I;Borejdo,J
在肌动蛋白与肌凝蛋白相互作用过程中，交叉桥向细丝传递机械脉冲，导致肌动蛋白单体旋转。脉冲平均每秒钟发出一次。桥架在这段时间中的一小部分（ts）与肌动蛋白紧密相连，在此期间桥架产生力。“占空比”（DC），定义为肌凝蛋白附着在肌动蛋白上的总跨桥周期（ts/tc）的一部分，对于零负荷作用的跨桥来说很小，比如自由缩短肌肉，并且随着负荷的增加而增加。在这里，我们首次报道了测量肌肉中单个交叉桥的直流电的尝试。半肌节中的单个肌动蛋白分子用荧光phalloidin标记。通过监测极化TIRF图像的强度来测量其取向。当交叉桥连接到肌动蛋白上时，它会改变方向。在等距收缩期间，而不是在收缩期间，肌动蛋白取向在两个值之间振荡，对应于交叉桥的肌动蛋白结合和无肌动蛋白状态。平均寿命分别为3.4秒和6秒。这些结果表明，在等距运动的肌肉中，交叉桥大约有一半的周期时间与肌动蛋白相连。1/ tc1比ATP酶速率小得多的事实表明，ATP水解的大部分能量被用于机械功以外的目的。
During interaction of actin with myosin, cross-bridges impart mechanical impulses to thin filaments resulting in rotations of actin monomers. Impulses are delivered on the average everytcseconds. A cross-bridge spends a fraction of this time (ts) strongly attached to actin, during which it generates force. The “duty cycle” (DC), defined as the fraction of the total cross-bridge cycle that myosin spends attached to actin in a force generating state (ts/tc), is small for cross-bridges acting against zero load, like freely shortening muscle, and increases as the load rises. Here we report, for the first time, an attempt to measure DC of a single cross-bridge in muscle. A single actin molecule in a half-sarcomere was labeled with fluorescent phalloidin. Its orientation was measured by monitoring intensity of the polarized TIRF images. Actin changed orientation when a cross-bridge bound to it. During isometric contraction, but not during rigor, actin orientation oscillated between two values, corresponding to the actin-bound and actin-free state of the cross-bridge. The averagetsandtcwere 3.4 and 6 s, respectively. These results suggest that, in isometrically working muscle, cross-bridges spend about half of the cycle time attached to actin. The fact that 1/tcwas much smaller than the ATPase rate suggests that the bulk of the energy of ATP hydrolysis is used for purposes other than performance of mechanical work.
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