The extended PP1 toolkit: designed to create specificity.
The extended PP1 toolkit: designed to create specificity.
复制标题
DOI：
10.1016/j.tibs.2010.03.002
复制
发表时间：
2010-08
影响因子：
13.8
通讯作者：
Beullens, Monique
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bollen, Mathieu;Peti, Wolfgang;Ragusa, Michael J.;Beullens, Monique
蛋白质丝氨酸/苏氨酸磷酸酶-1(PP1)以高度调控和选择性的方式催化大多数真核蛋白质去磷酸化反应。最近的研究已经确定了一个异常多样化的PP1相互作用体，具有调控工具箱的特性。PP1相互作用蛋白(PIP)作为靶向亚单位、底物和/或抑制物发挥作用。作为靶向亚基，PIP通过将PP1带到特定底物附近，并通过增加底物对接位点或阻断底物结合通道来调节底物特异性，从而有助于底物的选择。近200个已建立的哺乳动物PIP中的许多被预测为本质上无序的，这一特性有助于它们通过多个对接基序与PP1的大表面积结合。这些新颖的见解为通过干扰PIP或底物的结合来靶向PP1的治疗提供了前景。
Protein Ser/Thr phosphatase-1 (PP1) catalyzes the majority of eukaryotic protein dephosphorylation reactions in a highly regulated and selective manner. Recent studies have identified an unusually diversified PP1 interactome with the properties of a regulatory toolkit. PP1-interacting proteins (PIPs) function as targeting subunits, substrates and/or inhibitors. As targeting subunits, PIPs contribute to substrate selection by bringing PP1 into the vicinity of specific substrates and by modulating substrate specificity via additional substrate docking sites or blocking substrate-binding channels. Many of the nearly 200 established mammalian PIPs are predicted to be intrinsically disordered, a property that facilitates their binding to a large surface area of PP1 via multiple docking motifs. These novel insights offer perspectives for the therapeutic targeting of PP1 by interfering with the binding of PIPs or substrates.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.8
作者：
Carmody, Leigh C.;Baucum, Anthony J., II;Colbran, Roger J.
通讯作者：
Colbran, Roger J.
影响因子：
2.9
作者：
Dunker, AK;Lawson, JD;Obradovic, Z
通讯作者：
Obradovic, Z
影响因子：
4.8
作者：
Carmody, LC;Bauman, PA;Colbran, RJ
通讯作者：
Colbran, RJ
影响因子：
5.8
作者：
Dosztányi, Z;Csizmok, V;Simon, I
通讯作者：
Simon, I
影响因子：
64.8
作者：
GOLDBERG, J;HUANG, HB;KURIYAN, J
通讯作者：
KURIYAN, J