Phosphoproteomics by mass spectrometry: insights, implications, applications and limitations.
Phosphoproteomics by mass spectrometry: insights, implications, applications and limitations.
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DOI：
10.1586/epr.09.84
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发表时间：
2009-12
影响因子：
3.4
通讯作者：
Han DK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mayya V;Han DK
蛋白质的磷酸化是一种主要的可逆翻译后修饰。它是各种生理反应和信号机制的核心。最近的进展已经允许全球范围内的磷酸化，以解决质谱使用磷酸化蛋白质组学方法。在这个角度来看，我们讨论了磷酸化蛋白质组学的四个方面，即见解和影响，从最近发表的磷酸化蛋白质组学研究，目前的磷酸化蛋白质组学策略的应用和局限性。由于大约50，000个已知的磷酸化位点还没有任何归属的功能，我们提出了我们对蛋白质磷酸化的主要功能的看法，这可能在基于假设的研究中具有预测价值。最后，我们讨论的策略，以测量化学计量的磷酸化在蛋白质组范围内的方式，这是不提供目前的磷酸化蛋白质组学方法。
Phosphorylation of proteins is a predominant reversible post-translational modification. It is central to a wide variety of physiological responses and signaling mechanisms. Recent advances have allowed the global scope of phosphorylation to be addressed by mass spectrometry using phosphoproteomic approaches. In this perspective we discuss four aspects of phosphoproteomics; namely insights and implications from recently published phosphoproteomic studies, and applications and limitations of current phosphoproteomic strategies. As about 50,000 known phosphorylation sites do not yet have any ascribed function, we present our perspectives on a major function of protein phosphorylation that may be of predictive value in hypothesis based investigations. Finally we discuss strategies to measure stoichiometry of phosphorylation in a proteome-wide manner which is not provided by current phosphoproteomic approaches.
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DOI：
10.1073/pnas.0701140104
发表时间：
2007-03-13
影响因子：
11.1
作者：
Burkard, Mark E.;Randall, Catherine L.;Jallepalli, Prasad V.
通讯作者：
Jallepalli, Prasad V.
DOI：
10.1073/pnas.0607084104
发表时间：
2007-02-13
影响因子：
11.1
作者：
Chi, An;Huttenhower, Curtis;Hunt, Donald F.
通讯作者：
Hunt, Donald F.
影响因子：
7
作者：
Collins, Mark O.;Yu, Lu;Choudhary, Jyoti S.
通讯作者：
Choudhary, Jyoti S.
影响因子：
21.3
作者：
Cohen, P
通讯作者：
Cohen, P
影响因子：
48
作者：
Bodenmiller, Bernd;Mueller, Lukas N.;Aebersold, Ruedi
通讯作者：
Aebersold, Ruedi