ER cargo properties specify a requirement for COPII coat rigidity mediated by Sec13p.
ER cargo properties specify a requirement for COPII coat rigidity mediated by Sec13p.
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DOI：
10.1126/science.1215909
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发表时间：
2012-03-16
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Miller EA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Copic A;Latham CF;Horlbeck MA;D'Arcangelo JG;Miller EA
真核分泌蛋白通过由必需的COPII外壳蛋白产生的运输囊泡离开内质网。外被膜复合体Sec 13-Sec 31形成了一个支架，被认为可以加强弯曲。通过利用酵母旁路的Sec 13（BST）突变体，其中Sec 13 p是不对称的，我们探讨了受损的COPII外壳和细胞环境之间的关系，它仍然可以发挥作用。遗传和生物化学分析表明，Sec 13 p需要从膜产生囊泡，所述膜包含不对称分布的货物，所述货物可能赋予相反的曲率。因此，Sec 13 p可以使COPII笼硬化并增加其膜弯曲能力;当bst突变使膜更易变形时，可以绕过该功能。
Eukaryotic secretory proteins exit the endoplasmic reticulum via transport vesicles generated by the essential COPII coat proteins. The outer coat complex, Sec13-Sec31, forms a scaffold that is thought to enforce curvature. By exploiting yeast bypass-of-sec-thirteen (bst) mutants, where Sec13p is dispensable, we probed the relationship between a compromised COPII coat and the cellular context in which it could still function. Genetic and biochemical analyses suggested that Sec13p was required to generate vesicles from membranes that contained asymmetrically distributed cargoes that were likely to confer opposing curvature. Thus Sec13p may rigidify the COPII cage and increase its membrane-bending capacity; this function could be bypassed when a bst mutation renders the membrane more deformable.
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影响因子：
4
作者：
Townley, Anna K.;Feng, Yi;Stephens, David J.
通讯作者：
Stephens, David J.
影响因子：
3.3
作者：
Copic, Alenka;Dorrington, Mariana;Miller, Elizabeth A.
通讯作者：
Miller, Elizabeth A.
影响因子：
64.5
作者：
Lee, MCS;Orci, L;Schekman, R
通讯作者：
Schekman, R
影响因子：
4.1
作者：
Schneiter, R;Brügger, B;Epand, RM
通讯作者：
Epand, RM
DOI：
10.1083/jcb.200509095
发表时间：
2005-12-19
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Bielli A;Haney CJ;Gabreski G;Watkins SC;Bannykh SI;Aridor M
通讯作者：
Aridor M