Conformational changes in Dnm1 support a contractile mechanism for mitochondrial fission.
Conformational changes in Dnm1 support a contractile mechanism for mitochondrial fission.
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DOI：
10.1038/nsmb.1949
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发表时间：
2011-01
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
线粒体是动态的细胞器，经历裂变和融合的循环。酵母动力蛋白相关蛋白Dnm 1已定位于线粒体分裂的位点。使用冷冻电子显微镜（cryo-EM），我们已经确定了在GTP结合状态的Dnm 1的三维结构。3D地图揭示了一个独特的螺旋组装Dnm 1相比，发动蛋白，参与囊泡分裂过程中的内吞作用的蛋白质。我们还表明，GTP水解后，Dnm 1收缩脂质体，随后从脂质双层解离。Dnm 1收缩的幅度大大大于先前报道的发动蛋白直径的减小。我们假设，较大的构象变化是由一个灵活的Dnm 1结构，具有有限的相互作用与底层双层介导的。总之，我们的结构研究支持Dnm 1在线粒体分裂过程中的机械化学作用。
Mitochondria are dynamic organelles that undergo cycles of fission and fusion. The yeast dynamin-related protein, Dnm1, has been localized to sites of mitochondrial division. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we have determined the three-dimensional structure of Dnm1 in a GTP-bound state. The 3D map reveals a unique helical assembly for Dnm1 when compared with dynamin, a protein involved in vesicle scission during endocytosis. We also show that upon GTP hydrolysis Dnm1 constricts liposomes and subsequently dissociates from the lipid bilayer. The magnitude of Dnm1 constriction is substantially larger than the decrease in diameter previously reported for dynamin. We postulate that the larger conformational change is mediated by a flexible Dnm1 structure that has limited interaction with the underlying bilayer. Together, our structural studies support a mechanochemical role for Dnm1 during mitochondrial division.
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