Adhesion through single peptide aptamers.
Adhesion through single peptide aptamers.
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DOI：
10.1021/jp1031493
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发表时间：
2011-04-28
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lang, Matthew J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Aubin-Tam, Marie-Eve;Appleyard, David C.;Ferrari, Enrico;Garbin, Valeria;Fadiran, Oluwatimilehin O.;Kunkel, Jacquelyn;Lang, Matthew J.
适体和抗体介导的粘附是生物学功能的核心，并且在“芯片实验室”设备的工程中是有价值的。单分子力光谱使用光镊，使这些非共价相互作用的三个肽适体选择玻璃，聚苯乙烯和碳纳米管的直接非平衡测量。还使用相同的测定进行抗荧光素4-4-20和荧光素之间的强附着的全面检查。键寿命，势垒宽度，和激活的自由能从未结合直方图数据使用三个单分子拉模型提取。所评价的适体似乎在无负载和低负载条件下比荧光素抗体更强地粘附，但在高于约25 pN的负载下比抗体更弱。力谱数据的其他生物链接的比较显示负载依赖性结合的多样性，并提供了深入了解生物过程中使用的链接和那些设计用于工程系统。
Aptamer and antibody mediated adhesion is central to biological function and valuable in the engineering of “lab on a chip” devices. Single molecule force spectroscopy using optical tweezers enables direct non-equilibrium measurement of these non-covalent interactions for three peptide aptamers selected for glass, polystyrene, and carbon nanotubes. A comprehensive examination of the strong attachment between anti-fluorescein 4-4-20 and fluorescein was also carried out using the same assay. Bond lifetime, barrier width, and free energy of activation are extracted from unbinding histogram data using three single molecule pulling models. The evaluated aptamers appear to adhere stronger than the fluorescein antibody under no- and low-load conditions, yet weaker than antibodies at loads above ~25pN. Comparison to force spectroscopy data of other biological linkages shows the diversity of load dependent binding and provides insight into linkages used in biological processes and those designed for engineered systems.
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影响因子：
2.8
作者：
Lee, Hyungsuk;Pelz, Benjamin;Kamm, Roger D.
通讯作者：
Kamm, Roger D.
影响因子：
8.6
作者：
Friddle, Raymond W.
通讯作者：
Friddle, Raymond W.
DOI：
10.1073/pnas.0806085105
发表时间：
2008-10-14
影响因子：
11.1
作者：
Dudko, Olga K.;Hummer, Gerhard;Szabo, Attila
通讯作者：
Szabo, Attila
影响因子：
3.3
作者：
Ray, Chad;Brown, Jason R.;Akhremitchev, Boris B.
通讯作者：
Akhremitchev, Boris B.
影响因子：
3.4
作者：
Evans, E;Ritchie, K
通讯作者：
Ritchie, K