Oxidative protein folding in the mitochondrial intermembrane space.
Oxidative protein folding in the mitochondrial intermembrane space.
复制标题
线粒体膜间隙中的氧化蛋白折叠。
DOI：
--
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发表时间：
2010
影响因子：
6.6
通讯作者：
K. Tokatlidis
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Sideris;K. Tokatlidis
二硫键的形成是氧化折叠的关键步骤，也是获得蛋白质天然构象所必需的。二硫键的引入是在专门的亚细胞区室中催化的，并且需要特定酶的协调作用。线粒体的膜间隙最近被发现有一个专门的机制，通过穿梭二硫键促进底物蛋白的氧化折叠。新发现的氧化途径由氧化还原调节受体Mia 40和巯基氧化酶Erv 1组成。注定要进入膜间空间的蛋白质被二硫键中继机制捕获，该机制涉及从传入底物到Mia 40，然后到Erv 1，最后通过细胞色素c到分子氧的电子级联。这种硫醇-二硫键交换机制对于输入和维持输入前体的结构稳定性是必不可少的。在这篇综述中，我们描述的机制参数，定义的相互作用和氧化的底物蛋白质在光的线粒体氧化折叠领域的最新出版物。
Disulfide bond formation is a crucial step for oxidative folding and necessary for the acquisition of a protein's native conformation. Introduction of disulfide bonds is catalyzed in specialized subcellular compartments and requires the coordinated action of specific enzymes. The intermembrane space of mitochondria has recently been found to harbor a dedicated machinery that promotes the oxidative folding of substrate proteins by shuttling disulfide bonds. The newly identified oxidative pathway consists of the redox-regulated receptor Mia40 and the sulfhydryl oxidase Erv1. Proteins destined to the intermembrane space are trapped by a disulfide relay mechanism that involves an electron cascade from the incoming substrate to Mia40, then on to Erv1, and finally to molecular oxygen via cytochrome c. This thiol-disulfide exchange mechanism is essential for the import and for maintaining the structural stability of the incoming precursors. In this review we describe the mechanistic parameters that define the interaction and oxidation of the substrate proteins in light of the recent publications in the mitochondrial oxidative folding field.
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