Förster resonance energy transfer microscopy and spectroscopy for localizing protein-protein interactions in living cells.
Förster resonance energy transfer microscopy and spectroscopy for localizing protein-protein interactions in living cells.
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DOI：
10.1002/cyto.a.22321
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发表时间：
2013-09
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Periasamy, Ammasi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sun, Yuansheng;Rombola, Christina;Jyothikumar, Vinod;Periasamy, Ammasi
Förster共振能量转移(FRET)的基本理论是在20世纪40年代的S建立起来的，直到近20年来，不同的技术被发展起来并应用于生物实验，它的强大功能才得以实现。有了合适的荧光探头、先进的光学仪器、探测器、显微镜仪器和分析工具，这一成功成为可能。与最先进的显微镜和光谱学相结合，FRET成像使科学家能够研究导致分子接近度变化的各种现象，从而导致生命科学中的许多重大发现。在这篇综述中，我们概述了各种FRET成像技术及其优点和局限性；我们还提供了一个生物学模型来演示如何使用基于强度和荧光寿命的FRET显微镜方法来研究活细胞中蛋白质-蛋白质的相互作用。
The fundamental theory of Förster resonance energy transfer (FRET) was established in the 1940's. Its great power was only realized in the past 20 years after different techniques were developed and applied to biological experiments. This success was made possible by the availability of suitable fluorescent probes, advanced optics, detectors, microscopy instrumentation and analytical tools. Combined with state-of-the-art microscopy and spectroscopy, FRET imaging allows scientists to study a variety of phenomena that produce changes in molecular proximity, thereby leading to many significant findings in the life sciences. In this review, we outline various FRET imaging techniques and their strengths and limitations; we also provide a biological model to demonstrate how to investigate protein-protein interactions in living cells using both intensity- and fluorescence lifetime-based FRET microscopy methods.
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影响因子：
3.7
作者：
Banning C;Votteler J;Hoffmann D;Koppensteiner H;Warmer M;Reimer R;Kirchhoff F;Schubert U;Hauber J;Schindler M
通讯作者：
Schindler M
影响因子：
5.3
作者：
Berezovska, O;Lleo, A;Hyman, BT
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作者：
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Gratton, Enrico
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作者：
Chen, Y;Periasamy, A
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Periasamy, A
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作者：
Allen, Michael D.;DiPilato, Lisa M.;Zhang, Jin
通讯作者：
Zhang, Jin