Mesodynamics in the SARS nucleocapsid measured by NMR field cycling.
Mesodynamics in the SARS nucleocapsid measured by NMR field cycling.
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DOI：
10.1007/s10858-009-9347-6
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发表时间：
2009-09
影响因子：
2.7
通讯作者：
Kern D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Clarkson MW;Lei M;Eisenmesser EZ;Labeikovsky W;Redfield A;Kern D
蛋白质在所有时间尺度上的运动都比分子翻滚快，这被编码在谱密度中。复杂蛋白质动力学的解剖通常使用在高和超高场下确定的弛豫速率来进行。在这里，我们使用SARS冠状病毒的核壳蛋白作为模型系统，通过场循环将光谱密度的范围扩展到低场。场循环方法使现场特定的测量R 1在低场的灵敏度和高场磁体的分辨率。这些数据，连同高场弛豫和异质性NOE，提供了整个β-发夹的相关刚体运动的证据，以及相邻环的相应运动，时间常数为0.8 ns（介观动力学）。MD模拟证实了这些发现，并提供直接验证的时间尺度和集体性质，这些议案。
Protein motions on all timescales faster than molecular tumbling are encoded in the spectral density. The dissection of complex protein dynamics is typically performed using relaxation rates determined at high and ultra-high field. Here we expand this range of the spectral density to low fields through field cycling using the nucleocapsid protein of the SARS coronavirus as a model system. The field-cycling approach enables site-specific measurements of R 1 at low fields with the sensitivity and resolution of a high-field magnet. These data, together with high-field relaxation and heteronuclear NOE, provide evidence for correlated rigid-body motions of the entire β-hairpin, and corresponding motions of adjacent loops with a time constant of 0.8 ns (mesodynamics). MD simulations substantiate these findings and provide direct verification of the time scale and collective nature of these motions.
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DOI：
10.1002/prot.340110305
发表时间：
1991-01-01
期刊：
PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND GENETICS
影响因子：
--
作者：
ICHIYE, T;KARPLUS, M
通讯作者：
KARPLUS, M
影响因子：
2.4
作者：
GRUBMULLER, H
通讯作者：
GRUBMULLER, H
影响因子：
2.7
作者：
d'Auvergne, EJ;Gooley, PR
通讯作者：
Gooley, PR
影响因子：
2.9
作者：
Huang, QL;Yu, LP;Olejniczak, ET
通讯作者：
Olejniczak, ET
影响因子：
3
作者：
BROOKS, BR;BRUCCOLERI, RE;KARPLUS, M
通讯作者：
KARPLUS, M