Architecture of the RNA polymerase II preinitiation complex and mechanism of ATP-dependent promoter opening.
Architecture of the RNA polymerase II preinitiation complex and mechanism of ATP-dependent promoter opening.
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DOI：
10.1038/nsmb.2334
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发表时间：
2012-08
影响因子：
16.8
通讯作者：
Hahn, Steven
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gruenberg, Sebastian;Warfield, Linda;Hahn, Steven
酵母RNA聚合酶(Pol)II通用因子TFIIE和TFIIH亚基Ssl2/XPB在预起始复合体(PIC)向开放复合体的转变中发挥作用。我们发现这三个TFIIE翼状螺旋(WH)结构域形成了一个异二聚体，其中TFA1/TFIIEαWH结合在POL II钳上，TFA2/TFIIE串联WH结构域包围启动子β，在开放的复合体中变成单链。Ssl2位于TFIIE附近，包被下游启动子DNA。与以前的提议相反，PIC和开放复合体模型的比较强烈地表明，Ssl2作为双链DNA转位酶，将15bp的双链DNA送入Pol II裂隙，从而促进DNA开放。DNA的右旋穿过Ssl2结合槽，结合上游启动子DNA的固定位置，将导致DNA解旋和开放状态。
Yeast RNA polymerase (Pol) II general factor TFIIE and the TFIIH subunit Ssl2/XPB function in transition of the preinitiation complex (PIC) to the open complex. We find that the three TFIIE winged helix (WH) domains form a heterodimer, with the Tfa1/TFIIEα WH binding the Pol II clamp and the Tfa2/TFIIEβ tandem WH domain encircling promoter DNA that becomes single stranded in the open complex. Ssl2 lies adjacent to TFIIE, enclosing downstream promoter DNA. In contrast to previous proposals, comparison of the PIC and open complex models strongly suggests that Ssl2 promotes DNA opening by functioning as a double stranded DNA translocase, feeding 15 bp of double stranded DNA into the Pol II cleft. Right-handed threading of DNA through the Ssl2 binding groove, combined with the fixed position of upstream promoter DNA, will lead to DNA unwinding and the open state.
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