How Hydrophilic Proteins Form Nonspecific Complexes.
How Hydrophilic Proteins Form Nonspecific Complexes.
复制标题
亲水蛋白如何形成非特异性复合物
DOI：
10.1021/acs.jpcb.5b05831
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ulucan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ulucan
在拥挤的细胞环境中，蛋白质经常以多种可能的方向遇到其他蛋白质。大多数这些相遇都是短暂的，因为两个结合斑块的物理化学性质不匹配。然而，即使对于紧密结合的蛋白质对，在伴侣蛋白质上找到正确的结合位点并与其对齐也不是一件容易的事。到目前为止，我们还没有很好地理解交互特异性的来源，即交互特异性的来源有利于一小部分特定的“本地”交互，而不是众多的替代方向。我们使用分子动力学模拟来研究由barnase和barstar、细胞色素c和细胞色素c过氧化物酶形成的非特异性复合物，以及酶I的N末端结构域与含组氨酸的磷酸载体的复合物。我们发现自发形成的非特异性相遇涉及比特定复合物更小的相互作用界面，并且被蛋白质之间的短程直接相互作用所吸引。
In the crowded environment of cells, proteins frequently encounter other proteins in many possible orientations. Most of these encounters are short-lived because the physicochemical properties of the two binding patches do not match. However, even for protein pairs that bind tightly, it is not an easy task to find the correct binding site on the partner protein and align with it. So far not well understood is the source of interaction specificity that favors a small set of specific “native” interactions over the multitude of alternative orientations. We used molecular dynamics simulations to study nonspecific complexes formed by barnase and barstar, cytochromecand cytochromecperoxidase, and the complex of the N-terminal domain of enzyme I with the histidine-containing phosphocarrier. We found that spontaneously forming nonspecific encounters involve interaction interfaces smaller than those of the specific complexes and are attracted by shorter-range direct interactions between the proteins.
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亲水性蛋白质-蛋白质缔合的能量学和水的作用
影响因子：
5.5
作者：
Ulucan;Tanushree
通讯作者：
Tanushree
DOI：
10.1073/pnas.0603551103
发表时间：
2006-12-12
影响因子：
11.1
作者：
Volkov, Alexander N.;Worrall, Jonathan A. R.;Ubbink, Marcellus
通讯作者：
Ubbink, Marcellus
影响因子：
3.5
作者：
M. Ubbink
通讯作者：
M. Ubbink
影响因子：
56.9
作者：
PELLETIER, H;KRAUT, J
通讯作者：
KRAUT, J
影响因子：
4.4
作者：
NOSE, S
通讯作者：
NOSE, S