Effect of pressure on antigen-antibody complexes: modulation by temperature and ionic strength.
Effect of pressure on antigen-antibody complexes: modulation by temperature and ionic strength.
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压力对抗原抗体复合物的影响：温度和离子强度的调节。
DOI：
10.1016/s0161-5890(99)00133-9
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发表时间：
1999
影响因子：
3.6
通讯作者：
Yarmush,ML
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Roy,P;Roth,CM;Margolies,MN;Yarmush,ML
抗原-抗体复合物在约2000巴的流体静压下的平衡结合亲和力的变化为在温和条件下从免疫吸附剂或免疫传感器分离和回收生物分子提供了潜在的手段。我们已经研究了温度和离子强度调节溶液中几种抗原-抗体复合物的压力敏感性的能力。对于两种不同的蛋白质：单克隆抗体复合物（BSA：9.1和HEWL：HyHEL-10）表现出压力诱导解离（正缔合体积），我们发现很少的温度依赖于缔合体积。对于另一种表现出压力诱导缔合的复合物（地高辛配基：26-10），缔合体积随温度增加，这通过麦克斯韦关系表明，热力学变化驱动压力效应。离子强度的增加降低了结合HEWL：HyHEL-5复合物的亲和力，该复合物含有几个盐桥。在低离子强度（<0.3M）下，没有观察到缔合自由能的压力依赖性，但在较高离子强度下，观察到显著的压力诱导缔合，表明盐桥提供的对缔合体积的正贡献被其他（例如，芳族堆积）相互作用，导致负缔合体积。这些结果表明，离子强度可用于调节抗原-抗体复合物的压力敏感性，这可能是有用的设计过程中，利用这种现象的免疫分离。
Changes in the equilibrium binding affinity of antigen–antibody complexes subjected to hydrostatic pressures of about 2000 bar provide a potential means for the separation and recovery under mild conditions of biological molecules from immunoadsorbents or immunosensors. We have investigated the ability of temperature and ionic strength to modulate the pressure sensitivity of several antigen–antibody complexes in solution. For two different protein:monoclonal antibody complexes (BSA:9.1 and HEWL:HyHEL-10) exhibiting pressure-induced dissociation (positive association volume), we find little temperature dependence to the association volume. For another complex (digoxigenin:26-10) exhibiting pressure-induced association, the association volume increases with temperature, which, via a Maxwell relation, indicates that enthalpic changes drive the pressure effect. An increase in ionic strength decreases the affinity of binding the HEWL:HyHEL-5 complex, which contains several salt bridges. At low ionic strengths (<0.3 M), no pressure dependence of the free energy of association is observed, but at higher ionic strengths, significant pressure-induced association is observed, suggesting that positive contributions to the association volume provided by the salt bridges are counterbalanced by other (e.g., aromatic stacking) interactions that lead to negative association volumes. These results suggest that ionic strength may be used to modulate the pressure sensitivity of antigen–antibody complexes, which may be useful in designing processes that exploit this phenomenon for immunoseparations.
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11.1
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通讯作者：
DAVIES, DR