Structural basis for autoregulation of the zinc transporter YiiP.
Structural basis for autoregulation of the zinc transporter YiiP.
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锌转运蛋白YIIP自动调节的结构基础。
DOI：
10.1038/nsmb.1662
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发表时间：
2009-10
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
锌转运蛋白在细胞锌稳态调控中起着重要作用。来自大肠杆菌的锌转运蛋白YiiP的2.9-kDa分辨率结构揭示了通过锌结合稳定的富含电荷的二聚体界面。定点荧光共振能量转移（FRET）的测量和突变活性分析表明，锌结合触发铰链运动的两个电排斥的细胞质结构域围绕四个盐桥位于交界处的细胞质和跨膜结构域的枢转。这些高度保守的盐桥在二聚体界面处互锁跨膜螺旋，很好地定位以传递锌诱导的结构域间运动以重新定向跨膜螺旋，从而调节锌转运的活性位点的配位几何形状。YiiP的胞质结构域是金属转运蛋白和金属转运P型ATP酶的金属结合结构域的结构模拟物。使用这种共同的结构模块来调节金属配位化学可以使响应于细胞质金属波动的可调转运活性成为可能。
Zinc transporters play critical roles in cellular zinc homeostatic control. The 2.9-Å resolution structure of the zinc transporter YiiP from Escherichia coli reveals a richly charged dimer-interface stabilized by zinc binding. Site-directed fluorescent resonance energy transfer (FRET) measurements and mutation-activity analysis suggest that zinc binding triggers hinge movements of two electrically repulsive cytoplasmic domains pivoting around four salt-bridges situated at the juncture of the cytoplasmic and transmembrane domains. These highly conserved salt-bridges interlock transmembrane helices at the dimer-interface, well positioned to transmit zinc-induced inter-domain movements to reorient transmembrane helices, thereby modulating coordination geometry of the active-site for zinc transport. The cytoplasmic domain of YiiP is a structural mimic of metal trafficking proteins and the metal-binding domains of metal-transporting P-type ATPases. The use of this common structural module to regulate metal coordination chemistry may enable a tunable transport activity in response to cytoplasmic metal fluctuations.
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影响因子：
7
作者：
Arnesano, F;Banci, L;O'Halloran, TV
通讯作者：
O'Halloran, TV
DOI：
10.1073/pnas.0711446105
发表时间：
2008-04-22
影响因子：
11.1
作者：
Gonzalez-Guerrero, Manuel;Argueello, Jose M.
通讯作者：
Argueello, Jose M.
DOI：
10.1073/pnas.95.12.7220
发表时间：
1998-06-09
影响因子：
11.1
作者：
Grotz, N;Fox, T;Eide, D
通讯作者：
Eide, D
影响因子：
56.9
作者：
Eshaghi, Said;Niegowski, Damian;Nordlund, Par
通讯作者：
Nordlund, Par
DOI：
10.1107/s0907444994003112
发表时间：
1994-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
BAILEY, S
通讯作者：
BAILEY, S