Vimentin inhibits α-tubulin acetylation via enhancing α-TAT1 degradation to suppress the replication of human parainfluenza virus type 3.
Vimentin inhibits α-tubulin acetylation via enhancing α-TAT1 degradation to suppress the replication of human parainfluenza virus type 3.
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Vimentin 通过增强 α-TAT1 降解抑制 α-微管蛋白乙酰化，抑制人副流感病毒 3 型复制
DOI：
10.1371/journal.ppat.1010856
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发表时间：
2022-09
期刊：
影响因子：
6.7
通讯作者：
Chen, Mingzhou
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu, Pengfei;Zhang, Shengwei;Ma, Jingyi;Jin, Dongning;Qin, Yali;Chen, Mingzhou
我们之前发现，在人副流感病毒3型（HPIV 3）蛋白中，核蛋白（N）和磷蛋白（P）的相互作用为细胞质内含体（IB）的形成提供了最低限度的要求，这些内含体是RNA合成的位点，并且乙酰化的α-微管蛋白增强IB融合和病毒复制。在这项研究中，使用免疫沉淀和质谱分析，我们确定波形蛋白（Vim）特异性地与HPIV 3的N-P复合物相互作用，并且Vim的头部结构域负责这种相互作用，有助于抑制IB融合和病毒复制。此外，我们发现Vim通过其头部区域促进α-微管蛋白乙酰转移酶1（α-TAT 1）的降解，从而抑制α-微管蛋白的乙酰化、IB融合和病毒复制。此外，我们确定了一个20个氨基酸的肽来自头部区域的Vim参与的相互作用与N-P复合物和抑制病毒复制。我们的研究结果表明，Vim通过促进α-TAT 1的降解下调α-微管蛋白乙酰化来抑制HPIV 3 IBs的形成。我们的工作揭示了Vim抑制HPIV 3复制的新机制。
We previously found that, among human parainfluenza virus type 3 (HPIV3) proteins, the interaction of nucleoprotein (N) and phosphoprotein (P) provides the minimal requirement for the formation of cytoplasmic inclusion bodies (IBs), which are sites of RNA synthesis, and that acetylated α-tubulin enhances IB fusion and viral replication. In this study, using immunoprecipitation and mass spectrometry assays, we determined that vimentin (VIM) specifically interacted with the N–P complex of HPIV3, and that the head domain of VIM was responsible for this interaction, contributing to the inhibition of IB fusion and viral replication. Furthermore, we found that VIM promoted the degradation of α-tubulin acetyltransferase 1 (α-TAT1), through its head region, thereby inhibiting the acetylation of α-tubulin, IB fusion, and viral replication. In addition, we identified a 20-amino-acid peptide derived from the head region of VIM that participated in the interaction with the N–P complex and inhibited viral replication. Our findings suggest that VIM inhibits the formation of HPIV3 IBs by downregulating α-tubulin acetylation via enhancing the degradation of α-TAT1. Our work sheds light on a new mechanism by which VIM suppresses HPIV3 replication.
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