Ras-association domain of sorting Nexin 27 is critical for regulating expression of GIRK potassium channels.
Ras-association domain of sorting Nexin 27 is critical for regulating expression of GIRK potassium channels.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0059800
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Slesinger PA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Balana B;Bahima L;Bodhinathan K;Taura JJ;Taylor NM;Nettleton MY;Ciruela F;Slesinger PA
G蛋白门控内向整流钾(GIRK)通道在调节神经元兴奋性中起着重要作用。分选Nexin 27b(SNX27b)通过PDZ结构域的相互作用降低GIRK通道的表面表达，它含有一个功能未知的RAS-Association(RA)结构域。删除SNX27b(SNX27b-ΔRA)中的RA结构域可以防止GIRK2c/GIRK3通道的下调。同样，RA结构域上的一个点突变(K305A)在体外扰乱了GIRK2c/GIRK3通道的调节，并减少了H-RAS的结合。最后，显性-负性H-RAS(S17N)阻断了依赖SNX27b的GIRK2c/GIRK3通道表面表达的下降。因此，功能性RA结构域的存在以及与RAS样G蛋白的相互作用构成了SNX27b调控GIRK通道表面表达和细胞兴奋性的新机制。
G protein-gated inwardly rectifying potassium (GIRK) channels play an important role in regulating neuronal excitability. Sorting nexin 27b (SNX27b), which reduces surface expression of GIRK channels through a PDZ domain interaction, contains a putative Ras-association (RA) domain with unknown function. Deleting the RA domain in SNX27b (SNX27b-ΔRA) prevents the down-regulation of GIRK2c/GIRK3 channels. Similarly, a point mutation (K305A) in the RA domain disrupts regulation of GIRK2c/GIRK3 channels and reduces H-Ras binding in vitro. Finally, the dominant-negative H-Ras (S17N) occludes the SNX27b-dependent decrease in surface expression of GIRK2c/GIRK3 channels. Thus, the presence of a functional RA domain and the interaction with Ras-like G proteins comprise a novel mechanism for modulating SNX27b control of GIRK channel surface expression and cellular excitability.
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作者：
Leaney, JL
通讯作者：
Leaney, JL
DOI：
10.1016/j.bbrc.2007.05.162
发表时间：
2007-08-10
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作者：
MacNeil, Adam J.;Mansour, Marc;Pohajdak, Bill
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作者：
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