Mitotic Control of Planar Cell Polarity by Polo-like Kinase 1.
Mitotic Control of Planar Cell Polarity by Polo-like Kinase 1.
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DOI：
10.1016/j.devcel.2015.03.024
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发表时间：
2015-06-08
影响因子：
11.8
通讯作者：
Devenport, Danelle
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shrestha, Rezma;Little, Katherine A.;Tamayo, Joel V.;Li, Wenyang;Perlman, David H.;Devenport, Danelle
在细胞分裂期间，极化上皮细胞采用机制来保持细胞极性和组织完整性。在哺乳动物皮肤的分裂细胞中，平面细胞极性（PCP）通过皮质PCP蛋白的大量内化、均等分离和极化再循环来维持。PCP蛋白质的戏剧性重新分布正好与细胞周期进程相吻合，但协调PCP和有丝分裂的机制尚不清楚。在这里，我们确定Plk 1作为一个主调节PCP动力学在有丝分裂。Plk 1通过保守的polo-box结构域（PBD）结合基序与PCP核心组分Celsr 1相互作用，定位于有丝分裂内体并直接磷酸化Celsr 1。Plk 1依赖性磷酸化在有丝分裂期间特异性地激活内吞基序，从而允许Celsr 1大量募集到内体中。抑制Plk 1活性阻断PCP内化并扰乱PCP不对称性。模拟双亮氨酸基序磷酸化足以在间期驱动Celsr 1内化。因此，Plk 1介导的Celsr 1磷酸化确保PCP再分布与有丝分裂进入精确协调。
During cell division, polarized epithelial cells employ mechanisms to preserve cell polarity and tissue integrity. In dividing cells of the mammalian skin, planar cell polarity (PCP) is maintained through the bulk internalization, equal segregation, and polarized recycling of cortical PCP proteins. The dramatic redistribution of PCP proteins coincides precisely with cell cycle progression, but the mechanisms coordinating PCP and mitosis are unknown. Here we identify Plk1 as a master regulator of PCP dynamics during mitosis. Plk1 interacts with core PCP component, Celsr1, via a conserved polo-box domain (PBD) binding motif, localizes to mitotic endosomes and directly phosphorylates Celsr1. Plk1-dependent phosphorylation activates the endocytic motif specifically during mitosis, allowing bulk recruitment of Celsr1 into endosomes. Inhibiting Plk1 activity blocks PCP internalization and perturbs PCP asymmetry. Mimicking dileucine motif phosphorylation is sufficient to drive Celsr1 internalization during interphase. Thus, Plk1-mediated phosphorylation of Celsr1 ensures PCP redistribution is precisely coordinated with mitotic entry.
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