Use of monoclonal antibodies to identify, characterize, and purify a 96,000-dalton surface antigen of pathogenic Entamoeba histolytica.
Use of monoclonal antibodies to identify, characterize, and purify a 96,000-dalton surface antigen of pathogenic Entamoeba histolytica.
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使用单克隆抗体鉴定、表征和纯化致病性溶组织内阿米巴的 96,000 道尔顿表面抗原。
DOI：
10.1093/infdis/156.2.334
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Stamm,WE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Torian,BE;Lukehart,SA;Stamm,WE
我们通过使用向小鼠注射阿米巴致病菌株后获得的七种单克隆抗体，鉴定并部分表征了溶组织内阿米巴的表面抗原。七个单克隆抗体中的五个对固有放射性标记的 96,000 道尔顿抗原进行免疫沉淀；该抗原存在于三种大肠杆菌菌株中。溶组织病。抗原位于E的外表面上。溶组织细胞，通过活阿米巴的凝集和免疫荧光染色以及碘化滋养体抗原的免疫沉淀来证明。所有七种单克隆抗体均对大肠杆菌具有特异性。溶组织细胞，在 ELISA 中未能与阴道毛滴虫、胎儿三滴虫、贾第鞭毛虫、卡氏棘阿米巴和侵入阿米巴发生反应。使用两种单克隆抗体来纯化抗原：当使用与活生物体结合的抗体或与非活生物体反应的抗体进行纯化时，纯化的抗原是相同的。
We identified and partially characterized a surface antigen ofEntamoeba histolyticaby using seven monoclonal antibodies obtained after injecting mice with a pathogenic strain of amoeba. An intrinsically radiolabeled 96,000-dalton antigen was immunoprecipitated by five of the seven monoclonal antibodies; this antigen was present in three strains ofE. histolytica. The antigen was situated on the external surface ofE. histolytica, as demonstrated by agglutination and immunofluorescence staining of live amoeba and by immunoprecipitation of iodinated trophozoite antigen. All seven monoclonal antibodies were specific forE. histolyticaand failed to react in an ELISA withTrichomonas vaginalis,Tritrichomonas foetus,Giardia lamblia,Acanthamoeba castellonii, andEntamoeba invadens. Two monoclonal antibodies were used to purify the antigen: the purified antigen was identical when antibody binding to live organisms or antibody reactive with nonviable organisms was used for purification.
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作者：
Bracha, R;Mirelman, D
通讯作者：
Mirelman, D
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发表时间：
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R. Rosenbaum
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M. Rippa