Racemization of Individual Aspartate Residues in Human Myelin Basic Protein
Racemization of Individual Aspartate Residues in Human Myelin Basic Protein
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人髓磷脂碱性蛋白中各个天冬氨酸残基的外消旋化
DOI：
--
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发表时间：
1988
影响因子：
4.7
通讯作者：
Gary Shapira
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Shapira;K. Wilkinson;Gary Shapira
人髓磷脂碱性蛋白 (MBP) 是一种长寿命的脑蛋白，其氨基酸（主要是天冬氨酸和丝氨酸）逐渐外消旋化。在中性 pH 值下用胰蛋白酶处理纯化的蛋白质，产生肽，并使用 C18 柱通过 HPLC 进行分离。分离并分析了 29 种肽的氨基酸组成和天冬氨酸外消旋作用。蛋白质中的每种天冬氨酸和天冬酰胺都被不同程度地外消旋，D异构体的含量范围为2.2%至17.1%。当根据 MBP 的 β 结构模型检查外消旋化时，观察到一种相关性，其中被认为与髓磷脂膜脂质相关的 6 个天冬氨酸/天冬酰胺残基几乎没有外消旋化（2.2-4.9% D 异构体），而其他 5 个天冬氨酸残基则高度外消旋（9.9-17.1% D 异构体）。尽管观察到的天冬氨酸外消旋化可能与邻近残基和/或蛋白质二级结构的空间位阻有关，但天冬氨酸与膜脂的相互作用也可能是一个主要因素。这些数据与模型兼容，其中每个 MBP 分子通过一个表面上的 β 片层和另一表面上的环和螺旋与髓磷脂膜的相邻细胞质层相互作用，从而稳定髓磷脂多层结构。
Human myelin basic protein (MBP), a long‐lived brain protein, undergoes gradual racemization of its amino acids, primarily aspartic acid and serine. Purified protein was treated at neutral pH with trypsin to yield peptides that were separated by HPLC using a C18 column. Twenty‐nine peptides were isolated and analyzed for amino acid composition and aspartate racemization. Each aspartate and asparagine in the protein was racemized to a different extent, ranging from 2.2 to 17.1% D isomer. When the racemization was examined in terms of the β‐structure model of MBP, a correlation was observed in which six aspartate/ asparagine residues assumed to be associated with myelin membrane lipids showed little racemization (2.2–4.9% D isomer), whereas five other aspartate residues were more highly racemized (9.9–17.1% D isomer). Although the observed aspartate racemization may be related to steric hindrance by neighboring residues and/or the protein secondary structure, interaction of aspartates with membrane lipids may also be a major factor. The data are compatible with a model in which each MBP molecule interacts with adjacent cytoplasmic layers of myelin membrane through a β‐sheet on one surface and loops and helices on the other surface, thereby stabilizing the myelin multilamellar structure.
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T. Geiger;S. Clarke
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