Reversible H atom abstraction catalyzed by the radical S-adenosylmethionine enzyme HydG.
Reversible H atom abstraction catalyzed by the radical S-adenosylmethionine enzyme HydG.
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DOI：
10.1021/ja504618y
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发表时间：
2014-09-24
影响因子：
15
通讯作者：
Broderick, Joan B.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Duffus, Benjamin R.;Ghose, Shourjo;Peters, John W.;Broderick, Joan B.
在[FeFe]-氢化酶的活性位点处的有机金属H-簇由三种辅助蛋白合成，其中两种是自由基S-腺苷甲硫氨酸酶（HydE，HydG），其中一种是GTdR（HydF）。在这项工作中，我们探讨了具体的作用，H原子抽象HydG催化一氧化碳和氰化物的生产酪氨酸。用氘标记的酪氨酸底物在水和重水中评价了5′-脱氧腺苷和对甲酚的同位素分布。当反应在D2 O中进行时，观察到多氘代5′-脱氧腺苷和氘代S-腺苷甲硫氨酸，为5′-脱氧腺苷自由基介导的从溶剂可交换位置提取氢原子作为可逆事件提供了证据。
The organometallic H-cluster at the active site of [FeFe]-hydrogenases is synthesized by three accessory proteins, two of which are radical S-adenosylmethionine enzymes (HydE, HydG) and one of which is a GTPase (HydF). In this work we probed the specific role of H atom abstraction in HydG-catalyzed carbon monoxide and cyanide production from tyrosine. The isotope distributions of 5′-deoxyadenosine and p-cresol were evaluated using deuterium-labeled tyrosine substrates in H2O and D2O. The observation of multiply deuterated 5′-deoxyadenosine and deuterated S-adenosylmethionine when the reaction is carried out in D2O provides evidence for a 5′-deoxyadenosyl radical-mediated abstraction of a hydrogen atom from a solvent-exchangeable position as a reversible event.
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