Cloning of mouse type VII collagen reveals evolutionary conservation of functional protein domains and genomic organization.
Cloning of mouse type VII collagen reveals evolutionary conservation of functional protein domains and genomic organization.
复制标题
小鼠 VII 型胶原蛋白的克隆揭示了功能蛋白结构域和基因组组织的进化保守性。
DOI：
10.1111/1523-1747.ep12349019
复制
发表时间：
1996
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Uitto,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kivirikko,S;Li,K;Christiano,AM;Uitto,J
VII 型胶原蛋白是锚定原纤维的主要成分，锚定原纤维是真皮-表皮基底膜与下方真皮稳定结合所必需的附着结构。营养不良性大疱性表皮松解症患者的 VII 型胶原基因 (COL7A1) 突变证明了锚定原纤维在提供皮肤基底膜区完整性方面的关键作用。为了深入了解 VII 型胶原蛋白基因的进化保守性，在本研究中，我们克隆了整个小鼠 VII 型胶原蛋白 cDNA，并阐明了相应基因 Col7a1 的内含子-外显子组织。 cDNA 的编码区由 8832 个核苷酸组成，编码 2944 个氨基酸的多肽，计算分子量约为 295 kDa。计算机分析预测存在 18 个氨基酸的信号肽。推导的小鼠α1(VII)胶原蛋白多肽与相应的人类序列的比较表明在氨基酸水平上具有84.7%的同一性和90.4%的同源性。此外，结构域组织，包括由 Gly-X-Y 重复序列组成的胶原结构域内的缺陷和中断，是高度保守的。然而，全长人类和小鼠多肽之间的进化周期单位经计算为 650 万年，这表明与其他胶原蛋白基因相比，进化分歧相对较快。对小鼠 Col7a1 基因内含子-外显子组织的阐明揭示了 118 个不同的外显子，与人类基因中存在的数量相同。这些数据表明人类和小鼠 VII 型胶原蛋白之间存在高度的结构保守性，支持这种胶原蛋白作为锚定原纤维的主要成分的关键作用。
Type VII collagen is the major component of anchoring fibrils, attachment structures necessary for stable association of the dermal-epidermal basement membrane to the underlying dermis. The critical role of the anchoring fibrils in providing integrity to the cutaneous basement membrane zone is attested to by demonstration of mutations in the type VII collagen gene (COL7A1) in patients with dystrophic epidermolysis bullosa. To gain insight into the evolutionary conservation of the type VII collagen gene, in this study we have cloned the entire mouse type VII collagen cDNA and elucidated the intron-exon organization of the corresponding gene,Col7a1. The coding region of the cDNA consists of 8832 nucleotides encoding a polypeptide of 2944 amino acids with a calculated molecular mass of ~295 kDa. Computer analysis predicted the presence of an 18-amino acid signal peptide. Comparison of the deduced mouseα1(VII) collagen polypeptide with the corresponding human sequence indicated 84.7% identity and 90.4% homology at the amino acid level. In addition, the domain organization, including imperfections and interruptions within the collagenous domain consisting of Gly-X-Y repeat sequences, was highly conserved. The unit of evolutionary period between the full-length human and mouse polypeptides was calculated to be 6.5 million years, however, suggesting relatively rapid evolutionary divergence in comparison to other collagen genes. Elucidation of the intron-exon organization of the mouseCol7a1gene revealed 118 distinct exons, the same number as present in the human gene. These data indicate a high degree of structural conservation between the human and mouse type VII collagen, supporting the critical role of this collagen as the major component of the anchoring fibrils.
登录
查看更多内容
影响因子：
10.5
作者：
通讯作者：
--
IV 型胶原蛋白基因的结构和进化
DOI：
10.1016/b978-0-12-618155-5.50009-x
发表时间：
1990
期刊：
The Journal of Biological Chemistry
影响因子：
--
作者：
B. Blumberg;M. Kurkinen
通讯作者：
M. Kurkinen
鸡腱成纤维细胞生物合成原胶原 [(pro alpha 1 V)2 (pro alpha 2 V)]，仓鼠肺细胞培养物生物合成原胶原 (pro alpha 1 V)3。
DOI：
--
发表时间：
1981
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Fessler,LI;Robinson,WJ;Fessler,JH
通讯作者：
Fessler,JH
小鼠 VII 型胶原蛋白基因 (Col7a1) 的 cDNA 克隆和染色体作图：该基因快速进化分化的证据。
影响因子：
4.4
作者：
Li,K;Christiano,AM;Copeland,NG;Gilbert,DJ;Chu,ML;Jenkins,NA;Uitto,J
通讯作者：
Uitto,J
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)74270-7
发表时间：
1993-12
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
B. Hudson;S. Reeders;K. Tryggvason
通讯作者：
B. Hudson;S. Reeders;K. Tryggvason