Acetylation of pregnane X receptor protein determines selective function independent of ligand activation.
Acetylation of pregnane X receptor protein determines selective function independent of ligand activation.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2011.02.048
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发表时间：
2011-03-18
影响因子：
3.1
通讯作者：
Mani, Sridhar
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Biswas, Arunima;Pasquel, Danielle;Tyagi, Rakesh Kumar;Mani, Sridhar
关键词：
孕烷X受体(PXR)像其核受体的其他成员一样，经历翻译后修饰[PTM](例如，磷酸化)。然而，目前尚不清楚是否在PXR上观察到乙酰化(一种主要和常见的蛋白质PTM形式)，如果是，它是否具有功能后果。PXR是近年来出现的一种具有多种配体依赖功能的重要调节蛋白。在目前的工作中，我们证明了PXR在体内确实是乙酰化的。SIRT1(Sirtuin 1)是一种依赖NAD的III类组蛋白去乙酰化酶，是sirtuin家族的一员，部分介导PXR的脱乙酰化。最重要的是，PXR的乙酰化状态调节其不依赖于配体激活的选择功能。
Pregnane X Receptor (PXR), like other members of its class of nuclear receptors, undergoes post-translational modification [PTM] (e.g., phosphorylation). However, it is unknown if acetylation (a major and common form of protein PTM) is observed on PXR and, if it is, whether it is of functional consequence. PXR has recently emerged as an important regulatory protein with multiple ligand-dependent functions. In the present work we show that PXR is indeed acetylated in vivo. SIRT1 (Sirtuin 1), a NAD-dependent class III histone deacetylase and a member of the sirtuin family of proteins, partially mediates deacetylation of PXR. Most importantly, the acetylation status of PXR regulates its selective function independent of ligand activation.
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DOI：
10.1089/109793301753407948
发表时间：
2001-09-01
期刊：
IN VITRO & MOLECULAR TOXICOLOGY-A JOURNAL OF BASIC AND APPLIED RESEARCH
影响因子：
--
作者：
McMillian, MK;Grant, ER;Johnson, MD
通讯作者：
Johnson, MD
赖氨酸乙酰化：与其他翻译后修饰的编码串扰。
影响因子：
16
作者：
Yang, Xiang-Jiao;Seto, Edward
通讯作者：
Seto, Edward
影响因子：
3.7
作者：
Biswas, Arunima;Mani, Sridhar;Redinbo, Matthew R.;Krasowski, Matthew D.;Li, Hao;Ekins, Sean
通讯作者：
Ekins, Sean
影响因子：
5.8
作者：
Fu, MF;Wang, CG;Pestell, RG
通讯作者：
Pestell, RG
影响因子：
5.3
作者：
Basu, U;Si, K;Maitra, U
通讯作者：
Maitra, U