Protein folding at the exit tunnel.
Protein folding at the exit tunnel.
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DOI：
10.1146/annurev-biophys-042910-155338
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发表时间：
2011
影响因子：
12.4
通讯作者：
Cavagnero S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fedyukina DV;Cavagnero S
五十多年的研究已经产生了大量关于纯化蛋白质在试管中重折叠时如何从化学或热变性状态开始达到其天然状态的信息。尽管如此，我们仍然对蛋白质在其自然生物栖息地（活细胞）中如何折叠和展开知之甚少。事实上，多种细胞组分，包括分子伴侣、核糖体和细胞内介质的拥挤，调节生理相关环境中的折叠机制。这篇评论的重点是目前的知识状态在蛋白质折叠在细胞中，强调蛋白质的生命的早期阶段，新生的多肽穿越和出现的核糖体隧道。鉴于核糖体辅助翻译的矢量性质，链延伸的瞬时程度成为预期影响新生蛋白质折叠性、聚集倾向以及与分子伴侣和核糖体相互作用的程度的相关变量。
Over five decades of research have yielded a large body of information on how purified proteins attain their native state when refolded in the test tube, starting from a chemically or thermally denatured state. Nevertheless, we still know little about how proteins fold and unfold in their natural biological habitat: the living cell. Indeed, a variety of cellular components, including molecular chaperones, the ribosome, and crowding of the intracellular medium, modulate folding mechanisms in physiologically relevant environments. This review focuses on the current state of knowledge in protein folding in the cell with emphasis on the early stage of a protein’s life, as the nascent polypeptide traverses and emerges from the ribosomal tunnel. Given the vectorial nature of ribosome-assisted translation, the transient degree of chain elongation becomes a relevant variable expected to affect nascent protein foldability, aggregation propensity and extent of interaction with chaperones and the ribosome.
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影响因子：
5.6
作者：
Cavagnero, S;Dyson, HJ;Wright, PE
通讯作者：
Wright, PE
DOI：
10.1073/pnas.0903750106
发表时间：
2009-12-29
影响因子：
11.1
作者：
Cabrita, Lisa D.;Hsu, Shang-Te Danny;Christodoulou, John
通讯作者：
Christodoulou, John
影响因子：
3.7
作者：
Clarke TF 4th;Clark PL
通讯作者：
Clark PL
影响因子：
16.8
作者：
Bhushan, Shashi;Gartmann, Marco;Beckmann, Roland
通讯作者：
Beckmann, Roland
影响因子：
64.5
作者：
Brandt, Florian;Etchells, Stephanie A.;Baumeister, Wolfgang
通讯作者：
Baumeister, Wolfgang