Supramolecular protein structure determination by site-specific long-range intermolecular solid state NMR spectroscopy.
Supramolecular protein structure determination by site-specific long-range intermolecular solid state NMR spectroscopy.
复制标题
DOI：
10.1021/ja100992y
复制
发表时间：
2010-06-09
影响因子：
15
通讯作者：
Rienstra, Chad M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nieuwkoop, Andrew J.;Rienstra, Chad M.
我们证明了3D Z-过滤TEDOR实验，当进行同位素标记的蛋白质样品的混合物，报告特定位点的分子间距离的限制。这些数据集可以用来进行严格的蛋白质界面结构计算。在这里所示的实施例中，我们确定了我们的纳米晶体GB 1制剂的堆积排列与通过X射线衍射确定的三角形形式一致。这代表了一个重要的原理证明，在这种情况下，结果可以直接与其他结构信息进行比较。我们设想应用这种方法来确定蛋白质原纤维的注册表和四级排列，这通常不能通过衍射方法来确定。
We demonstrate that 3D Z-filtered TEDOR experiments, when performed on mixtures of isotopically labeled protein samples, report on site-specific intermolecular distance restraints. These data sets can be leveraged to perform rigorous structure calculations of the protein interface. In the example demonstrated here, we determine the packing arrangement of our nanocrystalline GB1 preparation to be consistent with the trigonal form as determined by X-ray diffraction. This represents an important proof of principle, in a case where the results can be directly compared with other structural information. We envision the application of this approach to determining the registry and quaternary arrangement of protein fibrils, which most often cannot be determined by diffraction methods.
登录
查看更多内容
影响因子：
4.4
作者：
Nieuwkoop, Andrew J.;Wylie, Benjamin J.;Rienstra, Chad M.
通讯作者：
Rienstra, Chad M.
影响因子：
4.4
作者：
BENNETT, AE;RIENSTRA, CM;GRIFFIN, RG
通讯作者：
GRIFFIN, RG
影响因子：
15
作者：
Etzkorn, M;Böckmann, A;Baldus, M
通讯作者：
Baldus, M
影响因子：
15
作者：
Franks, WT;Wylie, BJ;Rienstra, CM
通讯作者：
Rienstra, CM
影响因子：
56.9
作者：
Wasmer, Christian;Lange, Adam;Meier, Beat H.
通讯作者：
Meier, Beat H.