Computational design of a β-peptide that targets transmembrane helices.
Computational design of a β-peptide that targets transmembrane helices.
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DOI：
10.1021/ja204215f
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发表时间：
2011-08-17
影响因子：
15
通讯作者：
DeGrado, William F.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shandler, Scott J.;Korendovych, Ivan V.;Moore, David T.;Smith-Dupont, Kathryn B.;Streu, Craig N.;Litvinov, Rustem I.;Billings, Paul C.;Gai, Feng;Bennett, Joel S.;DeGrado, William F.
设计靶向复杂天然膜蛋白跨膜结构域的β-肽折叠体一直是一个艰巨的挑战。设计了一系列β-肽以TM取向稳定地插入磷脂双层中。它们的二级结构和取向的磷脂双层的特点是使用生物物理方法。然后设计计算方法以设计靶向整联蛋白αIIbβ3的TM螺旋的β-肽。设计的肽（β-CHAMP）与分离的蛋白质的靶TM结构域相互作用，并在体外激活完整的整合素。
The design of β-peptide foldamers targeting the transmembrane (TM) domains of complex natural membrane proteins has been a formidable challenge. A series of β-peptides was designed to stably insert in TM orientations in phospholipid bilayers. Their secondary structures and orientation in the phospholipid bilayer was characterized using biophysical methods. Computational methods were then devised to design a β-peptide that targeted a TM helix of the integrin αIIbβ3. The designed peptide (β-CHAMP) interacts with the isolated target TM domain of the protein, and activates the intact integrin in vitro.
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