Robust Carbon-Based Electrodes for Hydrogen Evolution through Site-Selective Covalent Attachment of an Artificial Metalloenzyme
Robust Carbon-Based Electrodes for Hydrogen Evolution through Site-Selective Covalent Attachment of an Artificial Metalloenzyme
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通过人工金属酶的位点选择性共价连接析氢的鲁棒碳基电极
DOI：
10.1021/acsaem.0c02069
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发表时间：
2020
影响因子：
6.4
通讯作者：
Shafaat, Hannah S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Treviño, Regina E.;Slater, Jeffrey W.;Shafaat, Hannah S.
生物系统在电化学能量转换应用中的使用通常受到蛋白质或蛋白质电极系统不稳定性的限制。在这里，我们提出了一种简单但有效的方法，用于基于酰胺键形成将镍取代的红氧还蛋白（NiRd）（一种模型氢化酶）共价连接到未修饰的石墨电极上。结果表明，所得电极在几周内对 H2 释放具有高度活性。研究了不同附着方法对界面电子转移 (ET) 速率和催化作用的影响，观察到表面改性电极的 ET 速率降低和背景反应性增加。电化学模拟表明，所连接的 NiRd 酶的蛋白质动力学降低可能是通过调节分子内质子转移步骤而导致催化速率降低的原因。最终，这种简单的方法可以广泛应用于各种氧化还原活性蛋白质和酶，并将通过在较长时间内提高稳定性来扩展此类系统的实用性。
The use of biological systems for electrochemical energy conversion applications is often limited by instability of the protein or protein–electrode system. Here, we present a simple but efficient method for covalent attachment of nickel-substituted rubredoxin (NiRd), a model hydrogenase, to an unmodified graphite electrode based on amide bond formation. The resultant electrodes are shown to be highly active for H2evolution over a period of several weeks. The effects of different attachment methods on interfacial electron transfer (ET) rates and catalysis are investigated, with decreased ET rates and increased background reactivity observed for surface-modified electrodes. Electrochemical simulations reveal that reduced protein dynamics of the attached NiRd enzyme are likely responsible for decreased catalytic rates by modulating the intramolecular proton transfer step. Ultimately, this straightforward approach can be broadly applied to diverse redox-active proteins and enzymes and will expand the utility of such systems by conferring increased stability over extended periods of time.
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红氧还蛋白中钼的掺入：单核钼酶模型
DOI：
10.1007/s00775-015-1268-0
发表时间：
2015
期刊：
JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry
影响因子：
--
作者：
Biplab K. Maiti;L. Maia;C. Silveira;S. Todorović;C. Carreira;Marta S P Carepo;R. Grazina;I. Moura;S. R. Pauleta;J. Moura
通讯作者：
J. Moura
影响因子：
4.7
作者：
Dante W. Romanini;M. Francis
通讯作者：
Dante W. Romanini;M. Francis
影响因子：
15
作者：
Jackson, Megan N.;Oh, Seokjoon;Surendranath, Yogesh
通讯作者：
Surendranath, Yogesh
野生型和红氧还蛋白 C42A 变体的铜取代形式。
影响因子：
3.9
作者：
Anders Thapper;A. Rizzi;C. Brondino;A. G. Wedd;R. Pais;Biplab K. Maiti;I. Moura;S. R. Pauleta;J. Moura
通讯作者：
J. Moura
实验和 DFT 研究揭示了外配位球对镍取代红氧还蛋白（一种模型氢化酶）振动光谱的影响。
影响因子：
4.6
作者：
Slater,JeffreyW;Marguet,SeanC;Cirino,SabrinaL;Maugeri,PearsonT;Shafaat,HannahS
通讯作者：
Shafaat,HannahS