Incorporation of molybdenum in rubredoxin: models for mononuclear molybdenum enzymes
Incorporation of molybdenum in rubredoxin: models for mononuclear molybdenum enzymes
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红氧还蛋白中钼的掺入：单核钼酶模型
DOI：
10.1007/s00775-015-1268-0
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
J. Moura
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Biplab K. Maiti;L. Maia;C. Silveira;S. Todorović;C. Carreira;Marta S P Carepo;R. Grazina;I. Moura;S. R. Pauleta;J. Moura
钼存在于酶的活性部位，通常由一个或两个吡喃蝶呤分子配位。在这里，我们模仿的酶与单核双吡喃蝶呤中心，将钼rubredoxin。在钼取代的红氧还蛋白中，金属离子与脱辅基红氧还蛋白保守半胱氨酸残基的四个硫以及另外两个外源配体氧和硫醇配位，形成Mo（VI）-（S-Cys）4（O）（X）配合物，其中X代表-OH或-SR。Rubredoxin钼中心稳定在Mo（VI）氧化态，但可以通过连二亚硫酸盐经由Mo（V）还原为Mo（IV），是含双吡喃蝶呤的酶的静息和还原形式的光谱性质的合适模型。初步实验表明，在rubredoxin中构建的钼位点可以促进氧代转移反应，例如亚砷酸盐氧化为砷酸盐。
Molybdenum is found in the active site of enzymes usually coordinated by one or two pyranopterin molecules. Here, we mimic an enzyme with a mononuclear molybdenum-bis pyranopterin center by incorporating molybdenum in rubredoxin. In the molybdenum-substituted rubredoxin, the metal ion is coordinated by four sulfurs from conserved cysteine residues of the apo-rubredoxin and two other exogenous ligands, oxygen and thiol, forming a Mo(VI)-(S-Cys)4(O)(X) complex, where X represents –OH or –SR. The rubredoxin molybdenum center is stabilized in a Mo(VI) oxidation state, but can be reduced to Mo(IV) via Mo(V) by dithionite, being a suitable model for the spectroscopic properties of resting and reduced forms of molybdenum-bis pyranopterin-containing enzymes. Preliminary experiments indicate that the molybdenum site built in rubredoxin can promote oxo transfer reactions, as exemplified with the oxidation of arsenite to arsenate.
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