Analyzing conformational changes in single FRET-labeled A1 parts of archaeal A1AO-ATP synthase
Analyzing conformational changes in single FRET-labeled A1 parts of archaeal A1AO-ATP synthase
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分析古菌 A1AO-ATP 合酶单个 FRET 标记的 A1 部分的构象变化
DOI：
10.1117/12.2286785
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
M. Börsch
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Sielaff;D. Singh;G. Grüber;M. Börsch
ATP合酶利用质子动力合成ATP。反过来，这些膜内的酶也可以水解ATP，将质子泵过膜。为了防止浪费ATP水解，在细菌、古细菌、叶绿体和线粒体中存在不同的ATP合成酶控制机制。单分子Förster共振能量转移（smFRET）表明，大肠杆菌酶中旋转亚基ε的c端改变其构象以阻止ATP水解。此前，我们研究了古菌Methanosarcina mazei Gö1中A1AO-ATP合成酶F亚基的相关构象变化。在这里，我们分析了荧光供体和受体染料的寿命，以区分构象变化的smFRET信号和潜在的伪影。
ATP synthases utilize a proton motive force to synthesize ATP. In reverse, these membrane-embedded enzymes can also hydrolyze ATP to pump protons over the membrane. To prevent wasteful ATP hydrolysis, distinct control mechanisms exist for ATP synthases in bacteria, archaea, chloroplasts and mitochondria. Single-molecule Förster resonance energy transfer (smFRET) demonstrated that the C-terminus of the rotary subunit ε in the Escherichia coli enzyme changes its conformation to block ATP hydrolysis. Previously, we investigate the related conformational changes of subunit F of the A1AO-ATP synthase from the archaeon Methanosarcina mazei Gö1. Here, we analyzed the lifetimes of fluorescence donor and acceptor dyes to distinguish between smFRET signals of conformational changes and potential artefacts.
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