Rearranging AAA+ architecture to accommodate folded substrates.
Rearranging AAA+ architecture to accommodate folded substrates.
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DOI：
10.1038/s41594-020-0389-5
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发表时间：
2020-03
影响因子：
16.8
通讯作者：
Shen, Peter S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shen, Peter S.
许多AAA+ atp酶以六聚体的形式组装，通过交叉的、穿线的机制展开蛋白质底物，但Bcs1 AAA+ atp酶促进折叠的铁硫Rieske蛋白的线粒体膜易位。现在有两份报告揭示了Bcs1采用一种不寻常的七聚体结构，并提供了对非规范易位机制的见解。
Many AAA+ ATPases assemble as hexamers to unfold protein substrates using a hand-over-hand, threading mechanism, but the Bcs1 AAA+ ATPase facilitates mitochondrial membrane translocation of the folded, iron-sulfur Rieske protein. Two reports now reveal that Bcs1 adopts an unusual heptameric configuration and provide insights into a non-canonical translocation mechanism.
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影响因子：
16.8
作者：
Tang WK;Borgnia MJ;Hsu AL;Esser L;Fox T;de Val N;Xia D
通讯作者：
Xia D
影响因子：
56.9
作者：
Cooney, Ian;Han, Han;Shen, Peter S.
通讯作者：
Shen, Peter S.
影响因子：
16.8
作者：
Kater, Lukas;Wagener, Nikola;Beckmann, Roland
通讯作者：
Beckmann, Roland
DOI：
10.1126/science.aao0464
发表时间：
2017-11-03
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Puchades C;Rampello AJ;Shin M;Giuliano CJ;Wiseman RL;Glynn SE;Lander GC
通讯作者：
Lander GC
影响因子：
16
作者：
Wegener, Nikola;Ackermann, Markus;Neupert, Walter
通讯作者：
Neupert, Walter