Cooperative interactions between HOX and PBX proteins mediated by a conserved peptide motif
Cooperative interactions between HOX and PBX proteins mediated by a conserved peptide motif
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HOX 和 PBX 蛋白之间由保守肽基序介导的协同相互作用
DOI：
10.1128/mcb.15.8.3989
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发表时间：
1995
影响因子：
5.3
通讯作者：
M. Featherstone
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Phelan;I. Rambaldi;M. Featherstone
Hox/HOM基因家族的同源蛋白产物通过靶基因的转录调节来形成动物胚胎。我们先前已经表明，唇组蛋白HOXA-1具有固有的弱DNA结合活性，这是由于其同源结构域的N-末端臂中的残基（M. L.伊坎河Sadoul和M. S.费瑟斯通Cell. 14：5066-5075，1994）。这一观察结果表明，HOX和HOM蛋白需要辅因子与DNA稳定相互作用。我们已经证明，一个假定的HOX辅因子，PBX 1A，参与合作DNA结合HOXA-1和变形组蛋白HOXD-4。三种Abdominal-B类HOX蛋白未能与PBX 1A合作。我们将HOXD-4的相互作用结构域映射到YPWMK五肽基序，这是一个保守序列，位于HOXA-1和许多其他同源异型蛋白同源结构域的N端，但不存在于Abdominal-B类。E2 A的转录激活结构域与PBX 1的天然融合产生了一种与人前B细胞白血病有关的癌蛋白（M. P. Kamps，C. Murre，X.- H. Sun和D.巴尔的摩，细胞60：547-555，1990年; J. Nourse，JD Mellentin，N. Galili，J.威尔金森，E.星桥，S. D. Smith和M. L. Cleary，Cell 60：535-545，1990）。一个五肽突变，废除与PBX 1A在体外的合作相互作用，也废除协同转录激活与E2 A/PBX癌蛋白。PBX家族成员通过HOX五肽的直接接触可能在发育和致癌过程中发挥重要作用。
Homeoprotein products of the Hox/HOM gene family pattern the animal embryo through the transcriptional regulation of target genes. We have previously shown that the labial group protein HOXA-1 has intrinsically weak DNA-binding activity due to residues in the N-terminal arm of its homeodomain (M. L. Phelan, R. Sadoul, and M. S. Featherstone, Mol. Cell. Biol. 14:5066-5075, 1994). This observation, among others, suggests that HOX and HOM proteins require cofactors for stable interactions with DNA. We have demonstrated that a putative HOX cofactor, PBX1A, participates in cooperative DNA binding with HOXA-1 and the Deformed group protein HOXD-4. Three Abdominal-B class HOX proteins failed to cooperate with PBX1A. We mapped the interacting domain of HOXD-4 to the YPWMK pentapeptide motif, a conserved sequence found N terminal to the homeodomain of HOXA-1 and many other homeoproteins but absent from the Abdominal-B class. The naturally occurring fusion of the transcriptional activation domain of E2A with PBX1 creates an oncoprotein implicated in human pre-B-cell leukemias (M. P. Kamps, C. Murre, X.-H. Sun, and D. Baltimore, Cell 60:547-555, 1990; J. Nourse, J. D. Mellentin, N. Galili, J. Wilkinson, E. Starbridge, S. D. Smith, and M. L. Cleary, Cell 60:535-545, 1990). A pentapeptide mutation that abolished cooperative interaction with PBX1A in vitro also abrogated synergistic transcriptional activation with the E2A/PBX oncoprotein. The direct contact of PBX family members by the HOX pentapeptide is likely to play an important role in developmental and oncogenic processes.
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通过外齿和同源异型选择蛋白协调下游基因的调节。
DOI：
10.1002/j.1460-2075.1994.tb06663.x
发表时间：
1994
期刊：
The EMBO journal
影响因子：
--
作者：
Rauskolb,C;Wieschaus,E
通讯作者：
Wieschaus,E
影响因子：
10.5
作者：
Mark Peifer;Eric Wieschaus
通讯作者：
Mark Peifer;Eric Wieschaus
影响因子：
10.5
作者：
HILL, RE;JONES, PF;DAVIDSON, DR
通讯作者：
DAVIDSON, DR
缺乏螺旋 3 特定侧链的同源结构域蛋白仍然可以结合 DNA 并直接抑制转录。
影响因子：
10.5
作者：
Vershon,AK;Jin,Y;Johnson,AD
通讯作者：
Johnson,AD
与 E2A 融合改变了 t(1;19) 白血病中同源结构域蛋白 PBX1 的转录特性。
影响因子：
8
作者：
LeBrun,DP;Cleary,ML
通讯作者：
Cleary,ML