How a single-point mutation in horseradish peroxidase markedly enhances enantioselectivity.
How a single-point mutation in horseradish peroxidase markedly enhances enantioselectivity.
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DOI：
10.1021/ja903482u
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发表时间：
2009-08-12
影响因子：
15
通讯作者：
Klibanov, Alexander M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Antipov, Eugene;Cho, Art E.;Klibanov, Alexander M.
研究了所有可能的位点178突变对酵母表面结合的辣根过氧化物酶（HRP）对手性酚的对手性选择性的影响。与野生型相比，大多数HRP突变体具有对外选择性，其中Arg178Glu突变体表现出最大的25倍(S)/(R)偏好。通过对各种底物类似物的酶氧化动力学分析和酶-底物配合物的分子模型，这种对映体选择性的增强归因于酶的Glu178的羧基和底物的(R)-对映体之间的静电斥力引起的过渡态能量的变化。
The effect of all possible mutations at position 178 on the enantioselectivity of yeast surface-bound horseradish peroxidase (HRP) toward chiral phenols has been investigated. In contrast to their wild-type predecessor, most HRP mutants are enantioselective, with the Arg178Glu variant exhibiting the greatest, 25-fold (S)/(R) preference. Using kinetic analysis of enzymatic oxidation of various substrate analogs and molecular modeling of enzyme-substrate complexes, this enantioselectivity enhancement is attributed to changes in the transition state energy due to electrostatic repulsion between the carboxylates of the enzyme's Glu178 and the substrate's (R)-enantiomer.
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