The transferrin receptor‐1 membrane stub undergoes intramembrane proteolysis by signal peptide peptidase‐like 2b
The transferrin receptor‐1 membrane stub undergoes intramembrane proteolysis by signal peptide peptidase‐like 2b
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转铁蛋白受体 1 膜短端通过信号肽类肽酶 2b 进行膜内蛋白水解
DOI：
10.1111/febs.12176
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
H. Fuchs
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C.Zahn;M. Kaup;R. Fluhrer;H. Fuchs
已知脱落和受调节的膜内蛋白水解的连续事件包含 I 型和 II 型膜蛋白（例如淀粉样前体蛋白、Notch 受体和促肿瘤坏死因子-α）的基本生物过程。一些产生的片段被证明参与重要的细胞内和细胞外信号传导事件。尽管人类转铁蛋白受体 1 (TfR1) 的脱落已为人所知超过 30 年，并且可溶性 TfR1 是公认的诊断标记物，但剩余 N 末端片段 (NTF) 的命运仍然未知。在本研究中，我们首次证明 TfR1-NTF 受到调节的膜内蛋白水解作用，并且使用 MALDI-TOF-TOF-MS，我们确定了切割位点位于 Gly-84 的 C 端。我们发现，所得的 C 端肽在受调节的膜内蛋白水解后被释放到细胞外，并被检测为具有内部二硫桥的单体。我们进一步鉴定出信号肽类肽酶 2a 和主要信号肽类肽酶 2b 负责 TfR1-NTF 的膜内蛋白水解。
The successive events of shedding and regulated intramembrane proteolysis are known to comprise a fundamental biological process of type I and II membrane proteins (e.g. amyloid precursor protein, Notch receptor and pro‐tumor necrosis factor‐α). Some of the resulting fragments were shown to be involved in important intra‐ and extracellular signalling events. Although shedding of the human transferrin receptor‐1 (TfR1) has been known for > 30 years and soluble TfR1 is an accepted diagnostic marker, the fate of the remaining N‐terminal fragment (NTF) remains unknown. In the present study, we demonstrate for the first time that TfR1‐NTF is subject to regulated intramembrane proteolysis and, using MALDI‐TOF‐TOF‐MS, we have identified the cleavage site as being located C‐terminal from Gly‐84. We showed that the resulting C‐terminal peptide is extracellularly released after regulated intramembrane proteolysis and it was detected as a monomer with an internal disulfide bridge. We further identified signal peptide peptidase‐like 2a and mainly signal peptide peptidase‐like 2b as being responsible for the intramembrane proteolysis of TfR1‐NTF.
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