Acetylation stabilises calmodulin-regulated calcium signalling.
Acetylation stabilises calmodulin-regulated calcium signalling.
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DOI：
10.1002/1873-3468.14304
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发表时间：
2022-03
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Mulvihill, Daniel P.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Baker, Karen;Geeves, Michael A.;Mulvihill, Daniel P.
钙调蛋白是一种保守的钙信号蛋白，可调节多种细胞功能。氨基末端乙酰化是一种普遍存在的翻译后修饰，影响大多数人类蛋白质，以稳定结构，以及调节功能和蛋白水解降解。在这里，我们提供了氨基末端乙酰化对裂殖酵母钙调蛋白的结构和钙信号传导功能影响的数据。我们发现 NatA 依赖性乙酰化可稳定粟酒裂殖酵母钙调蛋白的螺旋结构，影响其在内吞灶处与肌球蛋白结合的能力。我们继续证明，这种保守的修饰会影响酵母和人类钙调蛋白的钙结合能力。这些发现对这种高度保守的必需蛋白质的研究具有重要意义。这项研究表明，钙调蛋白的氨基末端乙酰化对于这种重要的真核钙信号蛋白的正确折叠和功能是必需的。我们证明这种保守的修饰会影响酵母和人类钙调蛋白的钙结合能力。这些发现对这种高度保守的必需蛋白质的研究具有重要意义。
Calmodulin is a conserved calcium signalling protein that regulates a wide range of cellular functions. Amino‐terminal acetylation is a ubiquitous post‐translational modification that affects the majority of human proteins, to stabilise structure, as well as regulate function and proteolytic degradation. Here, we present data on the impact of amino‐terminal acetylation upon structure and calcium signalling function of fission yeast calmodulin. We show that NatA‐dependent acetylation stabilises the helical structure of the Schizosaccharomyces pombe calmodulin, impacting its ability to associate with myosin at endocytic foci. We go on to show that this conserved modification impacts both the calcium‐binding capacity of yeast and human calmodulins. These findings have significant implications for research undertaken into this highly conserved essential protein. This study reveals that amino‐terminal acetylation of calmodulin is necessary for this essential eukaryotic calcium signalling protein to fold and function correctly. We show this conserved modification impacts the calcium‐binding capacity of yeast and human calmodulins. These findings have significant implications for research undertaken into this highly conserved essential protein.
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