Glycan receptor binding of the influenza A virus H7N9 hemagglutinin.
Glycan receptor binding of the influenza A virus H7N9 hemagglutinin.
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DOI：
10.1016/j.cell.2013.05.034
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发表时间：
2013-06-20
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Sasisekharan R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tharakaraman K;Jayaraman A;Raman R;Viswanathan K;Stebbins NW;Johnson D;Shriver Z;Sasisekharan V;Sasisekharan R
2013年初出现的H7N9令人担忧的原因有很多，包括它感染人类的能力、感染的病因尚不清楚，以及人类总体上对H7亚型没有预先存在的免疫力。早期对H7N9血凝素(HA)的序列分析表明，氨基酸发生了变化，预测了人类受体的结合并影响了HA的抗原性。在此，我们报告H7N9 HA与人类受体的结合有限；然而，如果发生单一氨基酸突变，这将导致受体结合部位的结构变化，从而允许与存在于上呼吸道的人类受体广泛结合。此外，区分共同进化氨基酸的H7N9 HA序列的一个子集似乎位于H7的抗原区，这反过来可能影响目前世卫组织推荐的大流行前H7疫苗的效力。
The advent of H7N9, in early 2013, is of concern for a number of reasons, including its capability to infect humans, the etiology of infection is unclear, and that, broadly the human population does not have pre-existing immunity to the H7 subtype. Earlier sequence analyses of H7N9 hemagglutinin (HA) point to amino acid changes that predicted human receptor binding and impinge on the antigenic characteristics of the HA. Herein we report that the H7N9 HA shows limited binding to human receptors; however, should a single amino acid mutation occur, this would result in structural changes within the receptor binding site that allow for extensive binding to human receptors present in upper respiratory tract. Furthermore, a subset of the H7N9 HA sequences demarcating coevolving amino acids appear to be in the antigenic regions of H7, which in turn could impact effectiveness of the current WHO recommended pre-pandemic H7 vaccines.
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Kawaoka, Yoshihiro