Substitution of a conserved aspartate allows cation‐induced polymerization of FtsZ
Substitution of a conserved aspartate allows cation‐induced polymerization of FtsZ
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保守天冬氨酸的取代允许 FtsZ 的阳离子诱导聚合
DOI：
10.1016/s0014-5793(01)02310-9
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
A. Driessen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Scheffers;J. D. de Wit;T. den Blaauwen;A. Driessen
原核微管蛋白同源物 FtsZ 在体外以核苷酸依赖性方式聚合。在这里，我们报道了用 Cys 或 Asn 而不是用 Glu 残基替换大肠杆菌 FtsZ 严格保守的 Asp212 残基，导致 FtsZ 在不添加 GTP 的情况下与二价阳离子聚合。 FtsZ D212C 和 D212N 突变体与 GTP 作为结合核苷酸共纯化，为不寻常的表型提供了解释。我们得出结论，D212 在金属离子和两个 FtsZ 单体界面处的核苷酸的配位中发挥着关键作用。
The prokaryotic tubulin homologue FtsZ polymerizes in vitro in a nucleotide dependent fashion. Here we report that replacement of the strictly conserved Asp212 residue of Escherichia coli FtsZ by a Cys or Asn, but not by a Glu residue results in FtsZ that polymerizes with divalent cations in the absence of added GTP. FtsZ D212C and D212N mutants co-purify with GTP as bound nucleotide, providing an explanation for the unusual phenotype. We conclude that D212 plays a critical role in the coordination of a metal ion and the nucleotide at the interface of two FtsZ monomers.
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点突变将大肠杆菌 FtsZ 分隔 GTP 酶转化为 ATP 酶。
DOI：
--
发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
RayChaudhuri,D;Park,JT
通讯作者：
Park,JT
在无镁缓冲液中从微管蛋白中释放可交换结合的鸟嘌呤核苷酸。
影响因子：
2.9
作者：
Croom,HB;Correia,JJ;Baty,LT;WilliamsJr,RC
通讯作者：
WilliamsJr,RC
DOI：
10.1073/pnas.95.6.2885
发表时间：
1998-03-17
影响因子：
11.1
作者：
Mukherjee, A;Cao, CN;Lutkenhaus, J
通讯作者：
Lutkenhaus, J
DOI：
10.1073/pnas.93.1.519
发表时间：
1996-01-09
影响因子：
11.1
作者：
Erickson, HP;Taylor, DW;Bramhill, D
通讯作者：
Bramhill, D
影响因子：
--
作者：
Lu, CL;Stricker, J;Erickson, HP
通讯作者：
Erickson, HP